"Enzim" kelimesinin Latince kökleri vardır. Tercümede, "ekşi maya" anlamına gelir. İngilizce'de, aynı anlama gelen Yunanca terimden türetilen "enzim" kavramı kullanılır. Enzimler özelleşmiş proteinlerdir. Hücrelerde oluşurlar ve biyokimyasal süreçlerin seyrini hızlandırma yeteneğine sahiptirler. Başka bir deyişle, biyolojik katalizör görevi görürler. Enzimlerin etkisinin özgüllüğünü neyin oluşturduğunu daha fazla düşünelim. Özgüllük türleri de makalede anlatılacaktır.
Genel özellikler
Bazı enzimlerin katalitik aktivitesinin tezahürü, bir dizi protein olmayan bileşiğin varlığından kaynaklanmaktadır. Bunlara kofaktör denir. 2 gruba ayrılırlar: metal iyonları ve bir dizi inorganik maddenin yanı sıra koenzimler (organik bileşikler).
Etkinlik Mekanizması
Kimyasal yapıları gereği enzimler protein grubuna aittir. Ancak, ikincisinden farklı olarak, incelenen öğeler aktif bir site içerir. Amino asit kalıntılarının fonksiyonel gruplarının benzersiz bir kompleksidir. Enzimin üçüncül veya dördüncül yapısı nedeniyle kesinlikle uzayda yönlendirilirler. aktifmerkez, izole edilmiş katalitik ve substrat bölgeleridir. İkincisi, enzimlerin özgüllüğünü belirleyen şeydir. Substrat, proteinin etki ettiği maddedir. Daha önce, etkileşimlerinin "kalenin anahtarı" ilkesiyle gerçekleştirildiğine inanılıyordu. Başka bir deyişle, aktif bölge açıkça alt tabakaya karşılık gelmelidir. Şu anda, farklı bir hipotez hakimdir. Başlangıçta kesin bir yazışma olmadığına inanılmaktadır, ancak maddelerin etkileşimi sırasında ortaya çıkmaktadır. İkinci - katalitik - site, eylemin özgüllüğünü etkiler. Başka bir deyişle, hızlandırılmış reaksiyonun doğasını belirler.
Bina
Bütün enzimler bir ve iki bileşene ayrılır. İlki, basit proteinlerin yapısına benzer bir yapıya sahiptir. Sadece amino asitler içerirler. İkinci grup - proteinler - protein ve protein olmayan kısımları içerir. Sonuncusu koenzim, ilki apoenzimdir. İkincisi, enzimin substrat özgüllüğünü belirler. Yani, aktif merkezde bir substrat bölgesinin işlevini yerine getirir. Koenzim, buna göre, bir katalitik bölge olarak hareket eder. Eylemin özgüllüğü ile ilgilidir. Vitaminler, metaller ve diğer düşük moleküler ağırlıklı bileşikler, koenzimler olarak işlev görebilir.
Kataliz
Herhangi bir kimyasal reaksiyonun meydana gelmesi, etkileşen maddelerin moleküllerinin çarpışmasıyla ilişkilidir. Sistemdeki hareketleri, potansiyel serbest enerjinin varlığı ile belirlenir. Kimyasal bir reaksiyon için moleküllerin geçiş yapması gerekir.koşul. Başka bir deyişle, enerji bariyerini geçmek için yeterli güce sahip olmalıdırlar. Tüm molekülleri reaktif hale getirmek için minimum enerji miktarını temsil eder. Enzimler dahil tüm katalizörler, enerji bariyerini düşürme yeteneğine sahiptir. Bu, reaksiyonun hızlandırılmış seyrine katkıda bulunur.
Enzimlerin özgüllüğü nedir?
Bu yetenek, yalnızca belirli bir reaksiyonun hızlanmasıyla ifade edilir. Enzimler aynı substrat üzerinde hareket edebilir. Bununla birlikte, her biri yalnızca belirli bir reaksiyonu hızlandıracaktır. Enzimin reaktif özgüllüğü, piruvat dehidrojenaz kompleksi örneği ile izlenebilir. PVK'yı etkileyen proteinleri içerir. Başlıcaları: piruvat dehidrojenaz, piruvat dekarboksilaz, asetiltransferaz. Reaksiyonun kendisine PVC'nin oksidatif dekarboksilasyonu denir. Ürünü aktif asetik asittir.
Sınıflandırma
Aşağıdaki enzim özgüllüğü türleri vardır:
- Stereokimyasal. Bir maddenin olası substrat stereoizomerlerinden birini etkileme yeteneği olarak ifade edilir. Örneğin, fumarat hidrotaz, fumarat üzerinde etkili olabilir. Ancak, cis izomeri - maleik asidi etkilemez.
- Mutlak. Bu tip enzimlerin özgüllüğü, bir maddenin yalnızca belirli bir substratı etkileme yeteneğinde ifade edilir. Örneğin, sukraz sadece sakarozla, arginaz argininle vb. reaksiyona girer.
- Akraba. Bu enzimlerin özgüllüğüdurum, bir maddenin aynı tipte bir bağa sahip bir grup substratı etkileme yeteneği olarak ifade edilir. Örneğin, alfa-amilaz glikojen ve nişasta ile reaksiyona girer. Glikozidik tipte bir bağa sahiptirler. Tripsin, pepsin, kimotripsin peptit grubunun birçok proteinini etkiler.
Sıcaklık
Enzimlerin belirli koşullar altında özgüllükleri vardır. Çoğu için, optimum olarak + 35 … + 45 derecelik bir sıcaklık alınır. Bir madde daha düşük oranlı koşullara yerleştirildiğinde aktivitesi azalacaktır. Bu duruma geri dönüşümlü inaktivasyon denir. Sıcaklık yükseldiğinde, yetenekleri geri yüklenecek. t'nin belirtilen değerlerden daha yüksek olduğu koşullara yerleştirildiğinde, inaktivasyonun da gerçekleşeceğini söylemeye değer. Bununla birlikte, bu durumda, sıcaklık düştüğünde geri yüklenmeyeceği için geri döndürülemez olacaktır. Bunun nedeni molekülün denatürasyonudur.
PH'ın Etkisi
Molekülün yükü asitliğe bağlıdır. Buna göre pH, aktif bölgenin aktivitesini ve enzimin özgüllüğünü etkiler. Her madde için optimal asitlik indeksi farklıdır. Ancak, çoğu durumda 4-7'dir. Örneğin, tükürük alfa-amilazı için optimal asitlik 6.8'dir. Bu arada, birkaç istisna var. Örneğin pepsinin optimal asitliği 1.5-2.0, kimotripsin ve tripsin 8-9'dur.
Konsantrasyon
Ne kadar fazla enzim varsa, reaksiyon hızı o kadar hızlı olur. Benzersubstratın konsantrasyonu ile ilgili olarak da bir sonuca varılabilir. Ancak hedefin doygunluk içeriği teorik olarak her madde için belirlenir. Bununla birlikte, tüm aktif merkezler mevcut alt tabaka tarafından işgal edilecektir. Bu durumda, sonraki hedef ilavesinden bağımsız olarak enzimin özgüllüğü maksimum olacaktır.
Düzenleyici Maddeler
İnhibitörler ve aktivatörler olarak ayrılabilirler. Bu kategorilerin her ikisi de spesifik olmayan ve spesifik olarak ayrılır. İkinci tip aktivatörler arasında safra tuzları (pankreastaki lipaz için), klorür iyonları (alfa-amilaz için), hidroklorik asit (pepsin için) bulunur. Spesifik olmayan aktivatörler, kinazları ve fosfatazları etkileyen magnezyum iyonlarıdır ve spesifik inhibitörler, proenzimlerin terminal pep titleridir. İkincisi, aktif olmayan madde formlarıdır. Terminal pep titlerin bölünmesi üzerine aktive edilirler. Spesifik türleri, her bir proenzime karşılık gelir. Örneğin, aktif olmayan bir formda, tripsin, tripsinojen formunda üretilir. Aktif merkezi, spesifik bir inhibitör olan bir terminal hekzapeptid tarafından kapatılır. Aktivasyon sürecinde, bölünür. Bunun sonucunda tripsin aktif sitesi açılır. Spesifik olmayan inhibitörler, ağır metallerin tuzlarıdır. Örneğin, bakır sülfat. Bileşiklerin denatürasyonunu tetiklerler.
Engelleme
Rekabetçi olabilir. Bu fenomen, inhibitör ve substrat arasındaki yapısal bir benzerliğin görünümünde ifade edilir. Bunlaraktif merkezle iletişim mücadelesine girer. İnhibitör içeriği substrattan daha yüksekse, kompleks bir enzim inhibitörü oluşur. Hedef madde eklendiğinde oran değişecektir. Sonuç olarak, inhibitör dışarı çıkmaya zorlanacaktır. Örneğin süksinat, süksinat dehidrojenaz için bir substrat görevi görür. İnhibitörler oksaloasetat veya malonattır. Rekabetçi etkiler, reaksiyon ürünleri olarak kabul edilir. Genellikle alt tabakalara benzerler. Örneğin, glikoz-6-fosfat için ürün glikozdur. Substrat glikoz-6 fosfat olacaktır. Rekabetçi olmayan inhibisyon, maddeler arasında yapısal benzerlik anlamına gelmez. Hem inhibitör hem de substrat enzime aynı anda bağlanabilir. Bu durumda yeni bir bileşik oluşur. Bir kompleks-enzim-substrat inhibitörüdür. Etkileşim sırasında aktif merkez bloke edilir. Bu, inhibitörün AC'nin katalitik bölgesine bağlanmasından kaynaklanmaktadır. Bir örnek sitokrom oksidazdır. Bu enzim için oksijen bir substrat görevi görür. Hidrosiyanik asit tuzları, sitokrom oksidazın inhibitörleridir.
Allosterik düzenleme
Bazı durumlarda, enzimin özgüllüğünü belirleyen aktif merkeze ek olarak, bir bağlantı daha vardır. Allosterik bir bileşendir. Aynı isimdeki aktivatör ona bağlanırsa enzimin etkinliği artar. Bir inhibitör allosterik merkez ile reaksiyona girerse, maddenin aktivitesi buna göre azalır. Örneğin, adenilat siklaz veguanilat siklaz, allosterik tipte düzenlemeye sahip enzimlerdir.
