Proteinler, vücudun herhangi bir canlı hücresinin önemli organik elementlerinden biridir. Pek çok işlevi yerine getirirler: destekleme, sinyal verme, enzimatik, taşıma, yapısal, reseptör vb. Proteinlerin birincil, ikincil, üçüncül ve dördüncül yapıları önemli evrimsel uyarlamalar haline gelmiştir. Bu moleküller nelerden yapılmıştır? Vücut hücrelerindeki proteinlerin doğru yapısı neden bu kadar önemlidir?
Proteinlerin yapısal bileşenleri
Herhangi bir polipeptit zincirinin monomerleri amino asitlerdir (AA). Bu düşük moleküler ağırlıklı organik bileşikler, doğada oldukça yaygındır ve kendi işlevlerini yerine getiren bağımsız moleküller olarak var olabilirler. Bunların arasında maddelerin taşınması, alınması, enzimlerin inhibisyonu veya aktivasyonu vardır.
Toplamda yaklaşık 200 biyojenik amino asit vardır, ancak bunlardan sadece 20'si protein monomeri olabilir. Suda kolayca çözünürler, kristal bir yapıya sahiptirler ve birçoğunun tadı tatlıdır.
C kimyasalAA açısından, bunlar zorunlu olarak iki fonksiyonel grup içeren moleküllerdir: -COOH ve -NH2. Bu grupların yardımıyla amino asitler, peptit bağı ile birbirine bağlanan zincirler oluştururlar.
20 proteinojenik amino asidin her biri, hangi kimyasal özelliklerin değiştiğine bağlı olarak kendi radikaline sahiptir. Bu tür radikallerin bileşimine göre, tüm AA'lar birkaç gruba ayrılır.
- Polar olmayan: izolösin, glisin, lösin, valin, prolin, alanin.
- Polar ve yüksüz: treonin, metionin, sistein, serin, glutamin, asparagin.
- Aromatik: tirozin, fenilalanin, triptofan.
- Polar ve negatif yüklü: glutamat, aspartat.
- Polar ve pozitif yüklü: arginin, histidin, lisin.
Protein yapısının (birincil, ikincil, üçüncül, dördüncül) herhangi bir düzeydeki organizasyonu, AA'dan oluşan bir polipeptit zincirine dayanır. Tek fark, bu dizinin uzayda nasıl katlandığı ve bu konformasyonun hangi kimyasal bağların yardımıyla korunduğudur.
Protein birincil yapısı
Herhangi bir protein, polipeptit zincirinin sentezinde yer alan zar dışı hücre organelleri olan ribozomlarda oluşur. Burada amino asitler, birincil bir yapı oluşturan güçlü bir peptit bağı kullanılarak birbirine bağlanır. Bununla birlikte, bu birincil protein yapısı dördüncül olandan çok farklıdır, bu nedenle molekülün daha fazla olgunlaşması gereklidir.
Proteinler gibizaten bu kadar basit bir yapıya sahip olan elastin, histonlar, glutatyon vücuttaki işlevlerini yerine getirebilmektedir. Proteinlerin büyük çoğunluğu için bir sonraki adım, daha karmaşık bir ikincil konformasyonun oluşumudur.
İkincil protein yapısı
Peptid bağlarının oluşumu, çoğu proteinin olgunlaşmasının ilk adımıdır. İşlevlerini yerine getirebilmeleri için yerel yapılarının bazı değişikliklere uğraması gerekir. Bu, hidrojen bağlarının yardımıyla elde edilir - kırılgan, ancak aynı zamanda amino asit moleküllerinin bazik ve asit merkezleri arasında çok sayıda bağlantı.
Proteinin ikincil yapısı, montaj kolaylığı ve yerel konformasyon açısından kuaternerden farklı olan bu şekilde oluşur. İkincisi, tüm zincirin dönüşüme tabi olmadığı anlamına gelir. Hidrojen bağları birbirinden farklı uzaklıklarda birkaç yerde oluşabilir ve şekilleri ayrıca amino asitlerin tipine ve montaj yöntemine de bağlıdır.
Lizozim ve pepsin, ikincil yapıya sahip proteinlerin temsilcileridir. Pepsin sindirime katılır ve lizozim vücutta koruyucu bir işlev görür ve bakterilerin hücre duvarlarını yok eder.
İkincil yapının özellikleri
Peptit zincirinin yerel yapıları birbirinden farklı olabilir. Birkaç düzine zaten incelenmiştir ve bunlardan üçü en yaygın olanıdır. Bunların arasında alfa sarmalı, beta katmanları ve beta bükümü bulunur.
Alfa sarmalı –çoğu proteinin ikincil yapısının en yaygın biçimlerinden biridir. 0,54 nm stroklu sert bir çubuk çerçevedir. Amino asit radikalleri dışarıyı gösterir
Sağ-elli spiraller en yaygın olanıdır ve bazen solak emsalleri bulunabilir. Şekillendirme işlevi, bukleleri stabilize eden hidrojen bağları tarafından gerçekleştirilir. Alfa sarmalını oluşturan zincir çok az prolin ve polar yüklü amino asitler içerir.
- Beta dönüşü, beta katmanının bir parçası olarak adlandırılabilse de, ayrı bir konformasyonda izole edilmiştir. Sonuç olarak, hidrojen bağları tarafından desteklenen peptit zincirinin bükülmesidir. Genellikle bükümün yeri, prolin varlığının zorunlu olduğu 4-5 amino asitten oluşur. Bu AK, kendi kendine dönüş oluşturmasını sağlayan sert ve kısa bir iskelete sahip tek kişidir.
- Beta katmanı, birkaç kıvrım oluşturan ve bunları hidrojen bağlarıyla stabilize eden bir amino asit zinciridir. Bu biçim, bir akordeon şeklinde katlanmış bir kağıda çok benzer. Çoğu zaman, agresif proteinler bu şekle sahiptir, ancak birçok istisna vardır.
Paralel ve antiparalel beta katmanını ayırt edin. İlk durumda, kıvrımlardaki ve zincirin uçlarındaki C- ve N- uçları çakışır ve ikinci durumda olmaz.
Üçüncül yapı
Daha fazla protein paketleme, üçüncül bir yapının oluşumuna yol açar. Bu konformasyon hidrojen, disülfid, hidrofobik ve iyonik bağlar yardımıyla stabilize edilir. Çok sayıda olmaları, ikincil yapının daha karmaşık bir yapıya dönüştürülmesine izin verir.biçimlendirin ve sabitleyin.
Ayrı küresel ve fibriller proteinler. Küresel pep titlerin molekülü küresel bir yapıdır. Örnekler: albümin, globulin, üçüncül yapıdaki histonlar.
Fibriller proteinler, uzunlukları genişliklerini aşan güçlü iplikler oluşturur. Bu tür proteinler çoğunlukla yapısal ve şekillendirme işlevlerini yerine getirir. Örnekler fibroin, keratin, kollajen, elastindir.
Molekülün kuaterner yapısındaki proteinlerin yapısı
Birkaç globül tek bir kompleks halinde birleşirse, sözde kuaterner yapı oluşur. Bu konformasyon tüm pep titler için tipik değildir ve önemli ve spesifik işlevlerin yerine getirilmesi gerektiğinde oluşur.
Karmaşık bir proteindeki her globül ayrı bir alan veya protomerdir. Toplu olarak, bir molekülün kuaterner yapısındaki proteinlerin yapısına oligomer denir.
Genellikle, böyle bir proteinin, herhangi bir dış faktörün etkisine bağlı olarak veya farklı işlevleri yerine getirmesi gerektiğinde sürekli olarak birbirini değiştiren birkaç kararlı yapısı vardır.
Bir proteinin üçüncül ve dördüncül yapısı arasındaki önemli bir fark, birkaç globülün bağlanmasından sorumlu olan moleküller arası bağlardır. Tüm molekülün merkezinde, genellikle moleküller arası bağların oluşumunu doğrudan etkileyen bir metal iyonu bulunur.
Ek protein yapıları
Bir proteinin işlevlerini yerine getirmek için her zaman bir amino asit zinciri yeterli değildir. ATÇoğu durumda, bu tür moleküllere organik ve inorganik yapıdaki diğer maddeler eklenir. Bu özellik, ezici sayıda enzimin özelliği olduğundan, karmaşık proteinlerin bileşimi genellikle üç kısma ayrılır:
- Apoenzim, bir amino asit dizisi olan molekülün protein kısmıdır.
- Koenzim bir protein değil, organik bir parçadır. Çeşitli lipit türlerini, karbonhidratları ve hatta nükleik asitleri içerebilir. Bu, aralarında vitaminlerin de bulunduğu biyolojik olarak aktif bileşiklerin temsilcilerini içerir.
- Kofaktör - vakaların büyük çoğunluğunda metal iyonları ile temsil edilen inorganik bir parça.
Bir molekülün dörtlü yapısındaki proteinlerin yapısı, farklı kökenli birkaç molekülün katılımını gerektirir, bu nedenle birçok enzimin aynı anda üç bileşeni vardır. Bir örnek, bir ATP molekülünden bir fosfat grubunun transferini sağlayan bir enzim olan fosfokinazdır.
Bir protein molekülünün kuaterner yapısı nerede oluşur?
Polipeptit zinciri hücrenin ribozomlarında sentezlenmeye başlar, ancak diğer organellerde proteinin daha fazla olgunlaşması gerçekleşir. Yeni oluşan molekül, nükleer zar, ER, Golgi aygıtı ve lizozomlardan oluşan taşıma sistemine girmelidir.
Proteinin uzaysal yapısının komplikasyonu, sadece çeşitli bağ türlerinin (hidrojen, disülfür, hidrofobik, moleküller arası, iyonik) oluşturulduğu değil, aynı zamanda koenzim ve kofaktörün de eklendiği endoplazmik retikulumda meydana gelir. Bu bir kuaterner oluştururprotein yapısı.
Molekül tamamen çalışmaya hazır olduğunda, ya hücrenin sitoplazmasına ya da Golgi aygıtına girer. İkinci durumda, bu pep titler lizozomlarda paketlenir ve hücrenin diğer bölümlerine taşınır.
Oligomerik protein örnekleri
Kuaterner yapı, canlı bir organizmada hayati fonksiyonların performansına katkıda bulunmak üzere tasarlanmış proteinlerin yapısıdır. Organik moleküllerin karmaşık yapısı, her şeyden önce, birçok metabolik sürecin (enzimlerin) çalışmasını etkilemeye izin verir.
Biyolojik olarak önemli proteinler hemoglobin, klorofil ve hemosiyanindir. Porfirin halkası, merkezinde bir metal iyonu bulunan bu moleküllerin temelidir.
Hemoglobin
Hemoglobin protein molekülünün kuaterner yapısı, moleküller arası bağlarla birbirine bağlanan 4 globülden oluşur. Merkezde demir iyonu olan bir porfin var. Protein, sitoplazmanın toplam hacminin yaklaşık %80'ini işgal ettikleri eritrositlerin sitoplazmasında taşınır.
Molekülün temeli, daha inorganik bir yapıya sahip olan ve kırmızı renkli olan heme'dir. Aynı zamanda karaciğerdeki hemoglobinin birincil yıkım ürünüdür.
Hemoglobinin önemli bir taşıma işlevi, yani insan vücudunda oksijen ve karbondioksit transferi gerçekleştirdiğini hepimiz biliyoruz. Protein molekülünün karmaşık yapısı, karşılık gelen gazları hemoglobine bağlayabilen özel aktif merkezler oluşturur.
Protein-gaz kompleksi oluştuğunda, oksihemoglobin ve karbohemoglobin denilen maddeler oluşur. Ancak bir tane daha varoldukça kararlı olan bu tür çeşitli dernekler: karboksihemoglobin. Kararlılığı aşırı toksisite ile boğulma saldırılarını açıklayan bir protein ve karbon monoksit kompleksidir.
Klorofil
Domen bağları zaten bir magnezyum iyonu tarafından desteklenen, kuaterner bir yapıya sahip proteinlerin başka bir temsilcisi. Tüm molekülün ana işlevi, bitkilerde fotosentez süreçlerine katılmaktır.
porfirin halkasının radikallerinde birbirinden farklı olan farklı klorofil türleri vardır. Bu çeşitlerin her biri, Latin alfabesinin ayrı bir harfiyle işaretlenmiştir. Örneğin, kara bitkileri klorofil a veya klorofil b'nin varlığı ile karakterize edilirken, algler de bu proteinin diğer türlerini içerir.
Hemosiyanin
Bu molekül, birçok alt hayvanda (eklem bacaklılar, yumuşakçalar, vb.) hemoglobinin bir analoğudur. Kuaterner moleküler yapıya sahip bir proteinin yapısındaki temel fark, demir iyonu yerine çinko iyonunun varlığıdır. Hemosiyanin mavimsi bir renge sahiptir.
Bazen insanlar, insan hemoglobinini hemosiyanin ile değiştirirsek ne olacağını merak ediyor. Bu durumda, kandaki maddelerin ve özellikle amino asitlerin olağan içeriği bozulur. Hemosiyanin ayrıca karbondioksit ile bir kompleks oluşturacak şekilde kararsızdır, bu nedenle "mavi kan" kan pıhtıları oluşturma eğilimindedir.
