Makalemiz, Dünya'daki yaşam olgusunun temeli olan maddelerin özelliklerinin araştırılmasına ayrılacaktır. Protein molekülleri hücresel olmayan formlarda bulunur - virüsler, prokaryotik ve nükleer hücrelerin sitoplazmasının ve organellerinin bir parçasıdır. Nükleik asitlerle birlikte kalıtımın maddesini oluştururlar - kromatin ve çekirdeğin ana bileşenlerini - kromozomları oluştururlar. Sinyal, bina, katalitik, koruyucu, enerji - bu, proteinlerin gerçekleştirdiği biyolojik işlevlerin bir listesidir. Proteinlerin fizikokimyasal özellikleri, çözünme, çökelme ve tuz çıkarma yetenekleridir. Ek olarak, denatüre edilebilirler ve kimyasal yapıları gereği amfoterik bileşiklerdir. Proteinlerin bu özelliklerini daha fazla keşfedelim.
Protein monomerlerinin türleri
20 çeşit a-amino asit, proteinin yapısal birimleridir. Hidrokarbon radikaline ek olarak, NH2- amino grubu ve COOH- içerirler.karboksil grubu. Fonksiyonel gruplar, protein monomerlerinin asidik ve temel özelliklerini belirler. Bu nedenle organik kimyada bu sınıftaki bileşiklere amfoterik maddeler denir. Molekül içindeki karboksil grubunun hidrojen iyonları ayrılabilir ve amino gruplarına bağlanabilir. Sonuç bir iç tuzdur. Molekülde birkaç karboksil grubu mevcutsa, bileşik, glutamik veya aspartik asit gibi asidik olacaktır. Amino grupları baskınsa, amino asitler baziktir (histidin, lizin, arginin). Eşit sayıda fonksiyonel grupla, peptit çözeltisi nötr bir reaksiyona sahiptir. Her üç amino asit türünün varlığının, proteinlerin sahip olacağı özellikleri etkilediği tespit edilmiştir. Proteinlerin fizikokimyasal özellikleri: çözünürlük, pH, makromolekül yükü, asidik ve bazik amino asitlerin oranı ile belirlenir.
Pep titlerin çözünürlüğünü etkileyen faktörler
Protein makromoleküllerinin hidrasyon veya çözünme işlemlerinin bağlı olduğu tüm gerekli kriterleri bulalım. Bunlar: amino asit kalıntılarının sayısı ile belirlenen uzaysal konfigürasyon ve moleküler ağırlık. Ayrıca, polar ve polar olmayan parçaların oranını - üçüncül yapıdaki proteinin yüzeyinde bulunan radikalleri ve polipeptit makromolekülünün toplam yükünü dikkate alır. Yukarıdaki özelliklerin tümü, proteinin çözünürlüğünü doğrudan etkiler. Onlara daha yakından bakalım.
Globüller ve nemlendirme yetenekleri
Peptidin dış yapısı küresel bir şekle sahipse, küresel yapısı hakkında konuşmak gelenekseldir. Hidrojen ve hidrofobik bağların yanı sıra makromolekülün zıt yüklü kısımlarının elektrostatik çekim kuvvetleri ile stabilize edilir. Örneğin, oksijen moleküllerini kanda taşıyan hemoglobin, kuaterner formunda hem ile birleştirilmiş dört miyoglobin parçasından oluşur. Albüminler, α- ve ϒ-globulinler gibi kan proteinleri, kan plazma maddeleriyle kolayca etkileşime girer. İnsülin, memelilerde ve insanlarda kan şekeri seviyelerini düzenleyen başka bir küresel peptittir. Bu tür peptit komplekslerinin hidrofobik kısımları, kompakt yapının ortasında yer alırken, hidrofilik kısımlar, yüzeyinde bulunur. Bu onlara vücudun sıvı ortamındaki doğal özelliklerin korunmasını sağlar ve bunları bir grup suda çözünür protein halinde birleştirir. Bunun istisnası, insan ve hayvan hücrelerinin zarlarının mozaik yapısını oluşturan küresel proteinlerdir. Glikolipidlerle ilişkilidirler ve hücreler arası sıvıda çözünmezler, bu da hücrede bariyer rollerini sağlar.
Fibriller pep titler
Dermisin bir parçası olan, sıkılığını ve elastikiyetini belirleyen kolajen ve elastin, filamentli bir yapıya sahiptir. Uzaysal konfigürasyonlarını değiştirerek esneyebilirler. Fibroin, ipekböceği larvaları tarafından üretilen doğal bir ipek proteinidir. Küçük bir kütleye ve moleküler uzunluğa sahip amino asitlerden oluşan kısa yapısal lifler içerir. Bunlar öncelikle serin, alanin ve glisindir. Onunpolipeptit zincirleri uzayda dikey ve yatay yönlerde yönlendirilir. Madde yapısal polipep titlere aittir ve katmanlı bir forma sahiptir. Küresel polipep titlerin aksine, fibrillerden oluşan bir proteinin çözünürlüğü çok düşüktür, çünkü amino asitlerinin hidrofobik radikalleri makromolekülün yüzeyinde bulunur ve polar çözücü partiküllerini iter.
Keratinler ve yapılarının özellikleri
Fibroin ve kollajen gibi fibriler formun yapısal proteinleri grubu göz önüne alındığında, doğada yaygın olarak bulunan bir grup peptit üzerinde durmak gerekir - keratinler. İnsan ve hayvan vücudunun saç, tırnak, tüy, yün, toynak ve pençe gibi kısımlarının temelini oluştururlar. Biyokimyasal yapısı açısından keratin nedir? İki tip peptit olduğu tespit edilmiştir. Birincisi spiral ikincil yapı (α-keratin) şeklindedir ve saçın temelidir. Diğeri daha sert katmanlı fibrillerle temsil edilir - bu β-keratindir. Hayvanların vücudunun sert kısımlarında bulunur: toynaklar, kuş gagaları, sürüngen pulları, yırtıcı memelilerin ve kuşların pençeleri. Valin, fenilalanin, izolösin gibi amino asitlerinin çok sayıda hidrofobik radikal içermesine dayanarak keratin nedir? Koruyucu ve yapısal işlevleri yerine getiren, suda ve diğer polar çözücülerde çözünmeyen bir proteindir.
Ortamın pH'ının protein polimerinin yüküne etkisi
Daha önce proteinin fonksiyonel gruplarınınmonomerler - amino asitler, özelliklerini belirler. Şimdi polimerin yükünün de onlara bağlı olduğunu ekliyoruz. İyonik radikaller - glutamik ve aspartik asitlerin karboksil grupları ve arginin ve histidinin amino grupları - polimerin genel yükünü etkiler. Ayrıca asidik, nötr veya alkali çözeltilerde farklı davranırlar. Proteinin çözünürlüğü de bu faktörlere bağlıdır. Bu nedenle, pH <7'de çözelti, karboksil yıkımını engelleyen aşırı hidrojen protonları konsantrasyonu içerir, bu nedenle protein molekülündeki toplam pozitif yük artar.
Proteindeki katyonların birikmesi, nötr bir çözelti ortamında ve fazla arginin, histidin ve lizin monomerleri olması durumunda da artar. Alkali bir ortamda, hidrojen iyonlarının fazlası hidroksil gruplarını bağlayarak su moleküllerinin oluşumuna harcandığından polipeptit molekülünün negatif yükü artar.
Proteinlerin çözünürlüğünü belirleyen faktörler
Bir protein sarmalındaki pozitif ve negatif yüklerin sayısının aynı olduğu bir durum düşünelim. Bu durumda ortamın pH'ına izoelektrik nokta denir. Peptid makromolekülünün toplam yükü sıfır olur ve sudaki veya diğer polar çözücüdeki çözünürlüğü minimum olur. Elektrolitik ayrışma teorisinin hükümleri, bir maddenin dipollerden oluşan bir polar çözücüdeki çözünürlüğünün, çözünmüş bileşiğin parçacıkları ne kadar polarize olursa o kadar yüksek olacağını belirtir. Çözünürlüğü belirleyen faktörleri de açıklarlar.proteinler: izoelektrik noktaları ve peptidin hidrasyonunun veya çözünmesinin makromolekülünün toplam yüküne bağımlılığı. Bu sınıfın çoğu polimeri, aşırı miktarda -COO- grubu içerir ve hafif asidik özelliklere sahiptir. Bir istisna, kalıtımın nükleer maddesinin bir parçası olan daha önce bahsedilen zar proteinleri ve pep titler olacaktır - kromatin. İkincisine histon denir ve polimer zincirinde çok sayıda amino grubunun bulunması nedeniyle belirgin temel özelliklere sahiptir.
Proteinlerin elektrik alanındaki davranışı
Pratik amaçlar için, örneğin kan proteinlerini fraksiyonlara veya tek tek makromoleküllere ayırmak genellikle gerekli hale gelir. Bunu yapmak için, yüklü polimer moleküllerinin bir elektrik alanındaki elektrotlara belirli bir hızda hareket etme yeteneğini kullanabilirsiniz. Farklı kütle ve yükteki pep titleri içeren bir çözelti, bir taşıyıcıya yerleştirilir: kağıt veya özel bir jel. Örneğin, kan plazmasının bir kısmından elektriksel darbeler geçirilerek, 18 fraksiyona kadar ayrı protein elde edilir. Bunlar arasında: her tür globulin ve ayrıca sadece en önemli bileşen değil (kan plazma pep titlerinin kütlesinin% 60'ını oluşturan) protein albümin, aynı zamanda ozmoz süreçlerinde de merkezi bir rol oynar. ve kan dolaşımı.
Tuz konsantrasyonu protein çözünürlüğünü nasıl etkiler
Pep titlerin sadece jel, köpük ve emülsiyon oluşturma yeteneği değil, aynı zamanda çözelti oluşturma yeteneği, fizikokimyasal özelliklerini yansıtan önemli bir özelliktir. Örneğin, daha önce çalışılantahıl tohumlarının endosperminde, süt ve kan serumunda bulunan albüminler, sodyum klorür gibi yüzde 3 ila 10 aralığında bir nötr tuz konsantrasyonu ile hızla sulu çözeltiler oluşturur. Aynı albümin örneğini kullanarak, protein çözünürlüğünün tuz konsantrasyonuna bağımlılığını bulabiliriz. Doymamış bir amonyum sülfat çözeltisinde iyi çözünürler ve aşırı doymuş bir çözeltide geri dönüşümlü olarak çökerler ve bir miktar su ekleyerek tuz konsantrasyonunda daha fazla azalma ile hidrasyon kabuklarını geri yüklerler.
Tuz atmak
Güçlü asitler ve alkaliler tarafından oluşturulan tuz çözeltileri ile pep titlerin yukarıda açıklanan kimyasal reaksiyonlarına tuzlama denir. Proteinin yüklü fonksiyonel gruplarının tuz iyonları - metal katyonları ve asit kalıntılarının anyonları ile etkileşim mekanizmasına dayanır. Peptit molekülünde yük kaybı, su kabuğunda azalma ve protein parçacıklarının yapışması ile sona erer. Sonuç olarak çökerler, bunu daha sonra tartışacağız.
Yağış ve denatürasyon
Aseton ve etil alkol, üçüncül yapıdaki proteini çevreleyen su kabuğunu yok eder. Ancak buna, üzerindeki toplam yükün nötrleştirilmesi eşlik etmez. Bu işleme çökeltme denir, proteinin çözünürlüğü keskin bir şekilde azalır, ancak denatürasyon ile bitmez.
Peptit molekülleri doğal hallerinde birçok çevresel parametreye karşı çok hassastır, örneğinkimyasal bileşiklerin sıcaklığı ve konsantrasyonu: tuzlar, asitler veya alkaliler. Bu faktörlerin her ikisinin etkisinin izoelektrik noktada güçlendirilmesi, polipeptitteki stabilize edici intramoleküler (disülfit köprüleri, peptit bağları), kovalent ve hidrojen bağlarının tamamen yok olmasına yol açar. Özellikle bu koşullar altında küresel pep titler fizikokimyasal ve biyolojik özelliklerini tamamen kaybederken denatüre olurlar.
