Bir makromolekül, yüksek moleküler ağırlığa sahip bir moleküldür. Yapısı, tekrar tekrar tekrarlanan bağlantılar şeklinde sunulur. Bu tür bileşiklerin özelliklerini, canlıların yaşamı için önemini düşünün.
Kompozisyonun özellikleri
Biyolojik makromoleküller, yüz binlerce küçük başlangıç materyalinden oluşur. Canlı organizmalar üç ana makromolekül türü ile karakterize edilir: proteinler, polisakkaritler, nükleik asitler.
Onlar için başlangıç monomerleri monosakaritler, nükleo titler, amino asitlerdir. Bir makromolekül, hücre kütlesinin neredeyse yüzde 90'ını oluşturur. Amino asit kalıntılarının sırasına bağlı olarak spesifik bir protein molekülü oluşur.
Molekül ağırlığı 103 Da'dan büyük olan maddelerdir.
Terimin tarihi
Makromolekül ne zaman ortaya çıktı? Bu kavram Nobel ödüllü Kimya Hermann Staudinger tarafından 1922'de tanıtıldı.
Polimer bilye, kazara çözülerek oluşan karışık bir iplik olarak görülebilirbobin odası boyunca. Bu bobin, konformasyonunu sistematik olarak değiştirir; bu, makromolekülün uzaysal konfigürasyonudur. Brown hareketinin yörüngesine benzer.
Böyle bir bobinin oluşumu, belirli bir mesafede polimer zincirinin yönle ilgili bilgiyi "kaybetmesi" nedeniyle oluşur. Yüksek moleküler bileşiklerin uzunluğunun yapısal parçanın uzunluğundan çok daha uzun olduğu durumda bir bobinden bahsetmek mümkündür.
Küresel yapılandırma
Bir makromolekül, bir polimerin hacim fraksiyonunun bir birim ile karşılaştırılabileceği yoğun bir konformasyondur. Küresel durum, tek tek polimer birimlerinin kendileriyle dış çevre arasındaki karşılıklı etkisi altında karşılıklı çekim meydana geldiğinde gerçekleşir.
Bir makromolekülün yapısının bir kopyası, suyun böyle bir yapının bir öğesi olarak gömülü olan kısmıdır. Makromolekülün en yakın hidrasyon ortamıdır.
Bir protein molekülünün karakterizasyonu
Protein makromolekülleri hidrofilik maddelerdir. Kuru bir protein suda çözüldüğünde, önce şişer, sonra yavaş yavaş çözeltiye geçiş gözlenir. Şişme sırasında, su molekülleri proteine nüfuz ederek yapısını polar gruplarla bağlar. Bu, polipeptit zincirinin yoğun ambalajını gevşetir. Şişmiş bir protein molekülü, bir geri çözüm olarak kabul edilir. Su moleküllerinin müteakip absorpsiyonu ile protein moleküllerinin toplam kütleden ayrıldığı gözlenir vebir de çözülme süreci var.
Fakat bir protein molekülünün şişmesi her durumda çözünmeye neden olmaz. Örneğin, su moleküllerinin emilmesinden sonra kolajen şişmiş halde kalır.
Hidrat teorisi
Bu teoriye göre yüksek moleküler bileşikler, su moleküllerini sadece adsorbe etmekle kalmaz, aynı zamanda pozitif yük taşıyan bazik amino asitlerin yanı sıra negatif yüklü amino asitlerin yan radikallerinin polar parçalarıyla su moleküllerini elektrostatik olarak bağlar.
Kısmen hidratlı su, su molekülleri ile hidrojen bağları oluşturan peptit grupları tarafından bağlanır.
Örneğin, polar olmayan yan gruplara sahip polipep titler şişer. Peptit gruplarına bağlanırken polipeptit zincirlerini birbirinden ayırır. Zincirler arası köprülerin varlığı, protein moleküllerinin tamamen kopmasına, çözelti formuna girmesine izin vermez.
Makromoleküllerin yapısı ısıtıldığında bozulur, bu da polipeptit zincirlerinin kırılmasına ve salınmasına neden olur.
Jelatinin özellikleri
Jelatinin kimyasal bileşimi kolajene benzer, su ile viskoz bir sıvı oluşturur. Jelatinin karakteristik özelliklerinden biri de jelleşme özelliğidir.
Bu tür moleküller hemostatik ve plazma ikame edici ajanlar olarak kullanılır. Jelatinin jel oluşturma özelliği ilaç endüstrisinde kapsül üretiminde kullanılmaktadır.
Çözünürlük özelliğimakromoleküller
Bu tür moleküllerin suda farklı çözünürlükleri vardır. Amino asit bileşimi tarafından belirlenir. Yapısında polar amino asitlerin varlığında suda çözünme yeteneği önemli ölçüde artar.
Ayrıca, bu özellik makromolekülün organizasyonunun özelliğinden etkilenir. Küresel proteinler, fibriler makromoleküllerden daha yüksek çözünürlüğe sahiptir. Çok sayıda deney sırasında, çözünmenin kullanılan çözücünün özelliklerine bağlı olduğu belirlendi.
Her protein molekülünün birincil yapısı farklıdır, bu da proteine bireysel özellikler kazandırır. Polipeptit zincirleri arasındaki çapraz bağların varlığı çözünürlüğü az altır.
Protein moleküllerinin birincil yapısı peptit (amid) bağları nedeniyle oluşur, yok edildiğinde protein denatürasyonu meydana gelir.
Tuz atmak
Protein moleküllerinin çözünürlüğünü arttırmak için nötr tuz çözeltileri kullanılır. Örneğin, benzer bir şekilde, proteinlerin seçici çökeltilmesi gerçekleştirilebilir, bunların fraksiyonlanması gerçekleştirilebilir. Ortaya çıkan molekül sayısı, karışımın ilk bileşimine bağlıdır.
Tuzlanarak elde edilen proteinlerin özelliği, tuzun tamamen uzaklaştırılmasından sonra biyolojik özelliklerinin korunmasıdır.
İşlemin özü, makromolekülün stabilitesini sağlayan hidratlı protein kabuğunun tuzunun anyon ve katyonlar tarafından uzaklaştırılmasıdır. Sülfatlar kullanıldığında maksimum sayıda protein molekülü tuzlanır. Bu yöntem, protein makromoleküllerini saflaştırmak ve ayırmak için kullanılır, çünkü bunlar esasenyükün büyüklüğünde, hidrasyon kabuğunun parametrelerinde farklılık gösterir. Her proteinin kendi tuzlanma bölgesi vardır, yani onun için belirli bir konsantrasyonda tuz seçmeniz gerekir.
Amino asitler
Şu anda, protein moleküllerinin bir parçası olan yaklaşık iki yüz amino asit bilinmektedir. Yapılarına göre iki gruba ayrılırlar:
- makromoleküllerin bir parçası olan proteinojenik;
- proteinojenik değildir, proteinlerin oluşumunda aktif olarak yer almaz.
Bilim adamları, hayvan ve bitki kaynaklı birçok protein molekülündeki amino asit dizisini deşifre etmeyi başardılar. Protein moleküllerinin bileşiminde oldukça sık bulunan amino asitler arasında serin, glisin, lösin, alanine dikkat çekiyoruz. Her doğal biyopolimerin kendi amino asit bileşimi vardır. Örneğin, protaminler yaklaşık yüzde 85 arginin içerir, ancak asidik, siklik amino asitler içermezler. Fibroin, glisinin yaklaşık yarısını içeren doğal ipekten bir protein molekülüdür. Kollajen, diğer protein makromoleküllerinde bulunmayan hidroksiprolin, hidroksilizin gibi nadir amino asitleri içerir.
Amino asit bileşimi sadece amino asitlerin özellikleriyle değil, aynı zamanda protein makromoleküllerinin işlevleri ve amacı ile de belirlenir. Sıralamaları genetik kod tarafından belirlenir.
Biyopolimerlerin yapısal organizasyon seviyeleri
Dört düzey vardır: birincil, ikincil, üçüncül ve ayrıca dördüncül. Her yapıayırt edici özellikleri vardır.
Protein moleküllerinin birincil yapısı, peptit bağlarıyla bağlanan amino asit kalıntılarının lineer bir polipeptit zinciridir.
Bir amino asidin karboksil grubu ile başka bir molekülün amino grubu arasında peptit kovalent bağları içerdiğinden en kararlı yapı bu yapıdır.
İkincil yapı, polipeptit zincirinin hidrojen bağları yardımıyla sarmal bir biçimde istiflenmesini içerir.
Üçüncül biyopolimer türü, polipeptidin uzaysal paketlenmesiyle elde edilir. Üçüncül yapıların spiral ve katmanlı katlanmış biçimlerini alt bölümlere ayırırlar.
Globüler proteinler eliptik bir şekle sahipken, fibriller moleküller uzun bir şekle sahiptir.
Bir makromolekül yalnızca bir polipeptit zinciri içeriyorsa, protein yalnızca üçüncül bir yapıya sahiptir. Örneğin oksijen bağlanması için gerekli olan bir kas dokusu proteinidir (miyoglobin). Bazı biyopolimerler, her biri üçüncül bir yapıya sahip olan birkaç polipeptit zincirinden oluşur. Bu durumda, makromolekül, büyük bir yapı halinde birleştirilen birkaç globülden oluşan kuaterner bir yapıya sahiptir. Hemoglobin, yaklaşık yüzde 8 histidin içeren tek kuaterner protein olarak kabul edilebilir. Eritrositlerde sabit bir kan pH değerinin korunmasına izin veren aktif bir hücre içi tampon olan kişidir.
Nükleik asitler
Parçalardan oluşan makromoleküler bileşiklerdir.nükleotidler. RNA ve DNA tüm canlı hücrelerde bulunur, kalıtsal bilgileri depolama, iletme ve uygulama işlevini yerine getirirler. Nükleotidler monomer görevi görür. Her biri azotlu bir baz, bir karbonhidrat ve ayrıca fosforik asit kalıntısı içerir. Çalışmalar, farklı canlı organizmaların DNA'sında tamamlayıcılık (tamamlayıcılık) ilkesinin gözlemlendiğini göstermiştir. Nükleik asitler suda çözünür, ancak organik çözücülerde çözünmez. Bu biyopolimerler artan sıcaklık, ultraviyole radyasyon tarafından yok edilir.
Sonuç yerine
Çeşitli proteinlere ve nükleik asitlere ek olarak, karbonhidratlar makromoleküllerdir. Bileşimlerindeki polisakaritler, hoş bir tatlı tadı olan yüzlerce monomere sahiptir. Makromoleküllerin hiyerarşik yapısının örnekleri, karmaşık alt birimlere sahip büyük protein moleküllerini ve nükleik asitleri içerir.
Örneğin, küresel bir protein molekülünün uzaysal yapısı, amino asitlerin hiyerarşik çok düzeyli organizasyonunun bir sonucudur. Bireysel düzeyler arasında yakın bir bağlantı vardır, daha yüksek bir düzeyin öğeleri alt katmanlarla bağlantılıdır.
Bütün biyopolimerler benzer önemli bir işlevi yerine getirir. Canlı hücreler için yapı malzemesidirler, kalıtsal bilgilerin depolanmasından ve iletilmesinden sorumludurlar. Her canlı, belirli proteinlerle karakterize edilir, bu nedenle biyokimyacılar, canlı organizmaları belirli bir ölümden kurtardıkları zor ve sorumlu bir görevle karşı karşıyadır.
