İnsan lenfatik sistemi, sıvı ortamlarda, hücrelerde ve dokularda patojenik mikroorganizmaların veya virüslerin gelişmesini engelleyen bir dizi önemli koruyucu işlevi yerine getirir. B-lenfositleri, daha fazla olgunlaşma ile immünoglobulinleri (Ig) sentezleyen hümoral bağışıklıktan sorumludur. Bu maddelerin yapısı, vücuda giren antijenleri bulmanızı, işaretlemenizi ve yok etmenizi sağlar. Moleküllerin özellikleri nelerdir?
Plazma hücreleri
İnsan vücudundaki tüm lenf hücreleri iki büyük gruba ayrılır: T-lenfositler ve B-lenfositler. Birincisi, fagositoz sürecinde antijenleri emen hücresel bağışıklıktan sorumludur. İkincisinin görevi, spesifik antikorları sentezlemektir - hümoral bağışıklık.
B-lenfositleri ikincil lenfoid organlarda (lenf düğümleri, dalak) belirlenir ve daha sonra plazma hücreleri olarak da adlandırılan bir plazma hücreleri popülasyonu oluşturur. Ayrıca kırmızı kemik iliğine, mukoza zarlarına ve dokulara göç ederler.
Plazmositler büyük boyutlara (20 mikrona kadar) ulaşır, bazofilik olarak boyanır, yani boyaların yardımıyla mor renkte. MerkezindeBu hücrelerden bir tanesi, bir tekerleğin parmaklarına benzeyen karakteristik heterokromatin kümelerine sahip büyük bir çekirdektir.
Sitoplazma, çekirdekten daha açık renkte boyanır. Endoplazmik retikulum ve Golgi aygıtından oluşan güçlü bir taşıma merkezine ev sahipliği yapar. AH oldukça güçlü bir şekilde gelişmiştir ve hücrenin sözde ışık avlusunu oluşturur.
Bu yapıların tümü, hümoral bağışıklıktan sorumlu olan antikorların sentezine yöneliktir. İmmünoglobulin molekülünün yapısı kendine has özelliklere sahiptir, bu nedenle bu yapıların sentez sürecinde kademeli ve kaliteli olgunlaşması önemlidir.
Aslında, bu kadar yoğun bir EPS ağı ve Golgi aygıtı geliştirilmiştir. Ayrıca, çekirdeğe alınan plazma hücrelerinin genetik aparatı, esas olarak antikor proteinlerinin sentezini amaçlar. Olgun plazma hücreleri, yüksek derecede bir belirleme örneğidir, bu nedenle nadiren bölünürler.
İmmünoglobulin antikorlarının yapısı
Bu son derece özel moleküller, protein ve karbonhidrat kısımlarına sahip oldukları için glikoproteinlerdir. İmmünoglobulinlerin iskeletiyle ilgileniyoruz.
Bir molekül 4 peptit zincirinden oluşur: iki ağır (H-zincirleri) ve iki hafif (L-zincirleri). Birbirlerine disülfit bağları ile bağlanırlar ve sonuç olarak, bir sapana benzeyen molekülün şeklini gözlemleyebiliriz.
İmmünoglobulinlerin yapısı, spesifik Fab fragmanları kullanarak antijenlerle bağlantı kurmayı amaçlar. "Sapan"ın serbest uçlarında, bu tür her bir bölge iki değişken alandan oluşur: biri ağır vebiri hafif zincirden. Kalıcı alanlar bir iskele görevi görür (her biri ağır zincirde 3 ve hafif zincirde bir).
İmmünoglobulinin değişken uçlarının hareketliliği, iki H zinciri arasında bir disülfid bağının oluştuğu yerde bir menteşe alanının bulunmasıyla sağlanır. Bu, antijen-antikor etkileşimi sürecini büyük ölçüde basitleştirir.
Molekülün yabancı moleküllerle etkileşime girmeyen üçüncü ucu dikkate alınmadan kalır. Fc bölgesi olarak adlandırılır ve immünoglobulinin plazma hücrelerinin ve diğer hücrelerin zarlarına bağlanmasından sorumludur. Bu arada, hafif zincirler iki tip olabilir: kappa (κ) ve lambda (λ). Disülfid bağları ile birbirine bağlıdırlar. Ayrıca, farklı tipte immünoglobulinlerin sınıflandırıldığı beş tip ağır zincir vardır. Bunlar α-(alfa), δ-(delta), ε-(epsilon), γ-(gamma) Μ-(mu) zincirleridir.
Bazı antikorlar, ek J-peptidler tarafından stabilize edilen polimer yapıları oluşturabilir. Belirli bir tipteki Ig'nin dimerleri, trimerleri, tetramerleri veya pentomerleri bu şekilde oluşur.
Başka bir ek S zinciri, yapısı ve biyokimyası ağız veya bağırsakların mukoza zarlarında işlev görmelerine izin veren salgılayıcı immünoglobulinlerin özelliğidir. Bu ekstra zincir, doğal enzimlerin antikor moleküllerini parçalamasını engeller.
İmmünoglobulinlerin yapısı ve sınıfları
Vücudumuzdaki antikorların çeşitliliği, hümoral bağışıklık fonksiyonlarının değişkenliğini önceden belirler. Her bir Ig sınıfıbağışıklık sistemindeki rollerini tahmin etmenin zor olmadığı kendine has özellikleri vardır.
İmmünoglobulinlerin yapısı ve işlevleri doğrudan birbirine bağlıdır. Moleküler düzeyde, türlerini daha önce bahsettiğimiz ağır zincirin amino asit dizisinde farklılık gösterirler. Bu nedenle 5 tip immünoglobulin vardır: IgG, IgA, IgE, IgM ve IgD.
İmmünoglobulin G'nin özellikleri
IgG polimer oluşturmaz ve hücre zarlarına entegre olmaz. Moleküllerin bileşiminde gama ağırlıklı bir zincirin varlığı ortaya çıktı.
Bu sınıfın ayırt edici bir özelliği, yalnızca bu antikorların plasenta bariyerini geçebilmesi ve fetüsün bağışıklık savunmasını oluşturabilmesidir.
IgG, tüm serum antikorlarının %70-80'ini oluşturur, bu nedenle moleküller laboratuvar yöntemleriyle kolayca tespit edilir. Kanda 12 g/l bu sınıfın ortalama içeriğidir ve bu rakama genellikle 12 yaşına gelindiğinde ulaşılır.
İmmünoglobulin G'nin yapısı aşağıdaki işlevleri gerçekleştirmenizi sağlar:
- Detoksifikasyon.
- Antijenlerin opsonizasyonu.
- Tamamlayıcı aracılı sitolizi başlatma.
- Öldürücü hücrelere antijen sunumu.
- Yenidoğanın bağışıklığının sağlanması.
İmmünoglobulin A: özellikler ve işlevler
Bu antikor sınıfı iki şekilde oluşur: serum ve salgı.
Kan serumunda IgA, tüm antikorların %10-15'ini oluşturur ve ortalama miktarı10 yaşında 2,5 g/l'dir.
İmmünoglobulin A'nın salgı formuyla daha çok ilgileniyoruz, çünkü bu antikor sınıfının moleküllerinin yaklaşık %60'ı vücudun mukoza zarlarında yoğunlaşıyor.
İmmünoglobulin A'nın yapısı ayrıca dimer, trimer veya tetramer oluşumuna katılabilen bir J-peptidin varlığı nedeniyle değişkenliği ile ayırt edilir. Bu nedenle, böyle bir antikor kompleksi çok sayıda antijeni bağlayabilir.
IgA oluşumu sırasında, moleküle başka bir bileşen eklenir - S-proteini. Ana görevi, tüm kompleksi enzimlerin ve insan lenfatik sisteminin diğer hücrelerinin yıkıcı etkisinden korumaktır.
İmmünoglobulin A, gastrointestinal sistem, genitoüriner sistem ve solunum yollarının mukozalarında bulunur. IgA molekülleri antijenik partikülleri sarar, böylece içi boş organların duvarlarına yapışmalarını önler.
Bu antikor sınıfının işlevleri aşağıdaki gibidir:
- Antijenlerin nötralizasyonu.
- Tüm hümoral bağışıklık moleküllerinin ilk bariyeri.
- Antijenleri opsonize edin ve etiketleyin.
İmmünoglobulin M
IgM sınıfının temsilcileri, kompleksleri pentamer olduğu için büyük moleküler boyutlarıyla ayırt edilir. Tüm yapı bir J-proteini tarafından desteklenir ve molekülün omurgası, nu tipinin ağır zincirleridir.
Pentamerik yapı, bu immünoglobulinin salgı formunun karakteristiğidir, ancak monomerler de vardır. İkincisi membranlara bağlanırB-lenfositler, böylece hücrelerin vücut sıvılarındaki patojenik elementleri tespit etmesine yardımcı olur.
Kan serumunda IgM sadece %5-10'dur ve içeriği ortalama olarak 1 g/l'yi geçmez. Bu sınıfın antikorları, evrimsel açıdan en eski olanlardır ve sadece B-lenfositleri ve öncülleri tarafından sentezlenirler (plazmositler bunu yapamaz).
Yenidoğanlarda M antikorlarının sayısı artar çünkü. bu, IgG'nin yoğun salgılanmasında bir faktördür. Bu tür bir uyarının bebeğin bağışıklığının gelişimi üzerinde olumlu bir etkisi vardır.
İmmünoglobulin M'nin yapısı, plasenta bariyerlerini geçmesine izin vermez, bu nedenle fetal sıvılarda bu antikorların tespiti, metabolik mekanizmaların ihlali, bir enfeksiyon veya plasentada bir kusurun işareti haline gelir.
IgM işlevleri:
- Nötralizasyon.
- Opsonizasyon.
- Tamamlayıcıya bağlı sitoliz aktivasyonu.
- Yenidoğanın bağışıklığının oluşumu.
İmmünoglobulin D'nin özellikleri
Bu tip antikorlar çok az çalışılmıştır, bu nedenle vücuttaki rolleri tam olarak anlaşılamamıştır. IgD sadece monomerler şeklinde oluşur; kan serumunda bu moleküller tüm antikorların %0,2'sinden fazlasını oluşturmaz (0,03 g/l).
İmmünoglobulin D'nin ana işlevi, B-lenfositlerin zarı içinde alım yapmaktır, ancak bu hücrelerin tüm popülasyonunun yalnızca %15'inde IgD bulunur. Antikorlar, molekülün Fc terminali kullanılarak bağlanır ve ağır zincirler delta sınıfına aittir.
Yapı ve işlevlerimmünoglobulin E
Bu sınıf, tüm serum antikorlarının küçük bir kısmını oluşturur (%0,00025). Reagin olarak da bilinen IgE, oldukça sitofiliktir: bu immünoglobulinlerin monomerleri, mast hücrelerinin ve bazofillerin zarlarına bağlanır. Sonuç olarak, IgE histamin üretimini etkiler ve bu da inflamatuar reaksiyonların gelişmesine yol açar.
Epsilon tipi ağır zincirler immünoglobulin E'nin yapısında bulunur.
Küçük miktarları nedeniyle, bu antikorların kan serumunda laboratuvar yöntemleriyle saptanması çok zordur. Yüksek IgE, alerjik reaksiyonların önemli bir tanı işaretidir.
Sonuçlar
İmmünoglobulinlerin yapısı vücuttaki fonksiyonlarını doğrudan etkiler. Hümoral bağışıklık, homeostazinin korunmasında büyük bir rol oynar, bu nedenle tüm antikorlar net ve sorunsuz çalışmalıdır.
Tüm Ig sınıflarının içeriği kesinlikle insanlar için tanımlanmıştır. Laboratuvarda kaydedilen herhangi bir değişiklik, patolojik süreçlerin gelişmesinin nedeni olabilir. Doktorların uygulamalarında kullandıkları şey budur.
