Kompleks bir protein, protein bileşeninin kendisine ek olarak, farklı yapıdaki (protez) ek bir grup içerir. Karbonhidratlar, lipidler, metaller, fosforik asit kalıntıları, nükleik asitler bu bileşen olarak işlev görür. Bu makale size basit proteinlerin karmaşık olanlardan ne kadar farklı olduğunu, bu maddelerin hangi türlere ayrıldığını ve özelliklerinin neler olduğunu anlatacaktır. Dikkate alınan maddeler arasındaki temel fark, bileşimleridir.
Kompleks Proteinler: Tanım
Bunlar, basit bir protein (peptid zincirleri) ve protein olmayan bir madde (protez grubu) içeren iki bileşenli maddelerdir. Hidroliz sürecinde amino asitler, protein olmayan bir kısım ve bozunma ürünleri oluşur. Basit proteinler karmaşık olanlardan nasıl farklıdır? İlki sadece amino asitlerden oluşur.
Karmaşık proteinlerin sınıflandırılması ve karakterizasyonu
Bu maddeler, ek grubun türüne göre türlere ayrılır. karmaşıkproteinler şunları içerir:
- Glikoproteinler, molekülleri bir karbonhidrat kalıntısı içeren proteinlerdir. Bunlar arasında, yapılarında mukopolisakaritler içeren proteoglikanlar (hücreler arası boşluğun bileşenleri) ayırt edilir. Glikoproteinler, immünoglobulinleri içerir.
- Lipoproteinler bir lipit bileşeni içerir. Bunlar, lipid taşınmasını sağlama işlevini yerine getiren apolipoproteinleri içerir.
- Metalloproteinler, bir donör-alıcı etkileşimi yoluyla bağlanan metal iyonları (bakır, manganez, demir vb.) içerir. Bu grup, profirin halkasının demirli bileşiklerini ve bunlara yapı olarak benzer bileşikleri (özellikle klorofil) içeren hem proteinlerini içermez.
- Nükleoproteinler, nükleik asitlerle (DNA, RNA) kovalent olmayan bağlara sahip proteinlerdir. Bunlara, kromozomların bir bileşeni olan kromatin dahildir.
- 5. Kazein (karmaşık bir pıhtı proteini) içeren fosfoproteinler, kovalent olarak bağlı fosforik asit kalıntılarını içerir.
Kromoproteinler, protez bileşeninin rengiyle birleştirilir. Bu sınıf hem proteinlerini, klorofilleri ve flavoproteinleri içerir
Glikoproteinlerin ve proteoglikanların özellikleri
Bu proteinler karmaşık maddelerdir. Proteoglikanlar büyük oranda karbonhidrat içerir (%80-85), geleneksel glikoproteinlerde içerik %15-20'dir. Üronik asitler sadece proteoglikan molekülünde bulunur; karbonhidratları, tekrarlayan birimlerle düzenli bir yapı ile karakterize edilir. Kompleks glikoprotein proteinlerinin yapısı ve işlevi nedir? Karbonhidrat zincirleri sadece 15 bağlantı içerir ve düzensizdir.yapı. Glikoproteinlerin yapısında, bir karbonhidratın bir protein bileşeniyle bağlantısı genellikle serin veya aspargin gibi amino asit kalıntıları aracılığıyla gerçekleştirilir.
Glikoproteinlerin işlevleri:
- Bakteri hücre duvarının, bağ kemiğinin ve kıkırdak dokusunun bir parçasıdır, kollajen ve elastin liflerini çevreler.
- Koruyucu bir rol oyna. Örneğin antikorlar, interferonlar, kan pıhtılaşma faktörleri (protrombin, fibrinojen) bu yapıya sahiptir.
- Bir efektör ile etkileşime giren reseptörlerdir - protein olmayan küçük bir molekül. İkincisi, proteine katılarak, yapısında belirli bir hücre içi tepkiye yol açan bir değişikliğe yol açar.
- Hormonal işlevi gerçekleştirin. Glikoproteinler arasında gonadotropik, adrenokortikotropik ve tiroid uyarıcı hormonlar bulunur.
- Kandaki maddeleri ve iyonları hücre zarından taşır (transferrin, transkortin, albümin, Na+, K+ -ATPase).
Glikoprotein enzimleri arasında kolinesteraz ve nükleaz bulunur.
Proteoglikanlar hakkında daha fazla bilgi
Genellikle, kompleks protein proteoglikan, yapısında bir çeşit üronik asit ve bir amino şekerden oluşan, tekrarlayan disakkarit kalıntılarına sahip büyük karbonhidrat zincirleri içerir. Oligo veya polisakkarit zincirlerine glikanlar denir. İlki genellikle 2-10 monomerik birim içerir.
Karbonhidrat zincirlerinin yapısına bağlı olarak, farklı türleri ayırt edilir, örneğin ekşiamino grupları da dahil olmak üzere çok sayıda asidik grup veya glikozaminoglikan içeren heteropolisakaritler. İkincisi şunları içerir:
- Kozmetolojide aktif olarak kullanılan hyaluronik asit.
- Kanın pıhtılaşmasını önleyen heparin.
- Keratan sülfatlar kıkırdak ve korneanın bileşenleridir.
- Kondroitin sülfatlar kıkırdak ve eklem sıvısının bir parçasıdır.
Bu polimerler, hücreler arası boşluğu dolduran, suyu tutan, eklemlerin hareketli kısımlarını yağlayan ve yapısal bileşenleri olan proteoglikanların bileşenleridir. Proteoglikanların hidrofilikliği (suda iyi çözünürlük), hücreler arası boşlukta büyük moleküller ve mikroorganizmalar için bir bariyer oluşturmalarına izin verir. Onların yardımıyla, kolajen gibi diğer önemli proteinlerin liflerinin daldırıldığı jöle benzeri bir matris oluşturulur. Proteoglikan ortamdaki iplikleri bir ağaç şekline sahiptir.
Lipoproteinlerin özellikleri ve türleri
Karmaşık protein lipoproteini, iyi tanımlanmış bir ikili hidrofilik ve hidrofobik yapıya sahiptir. Molekülün çekirdeği (hidrofobik kısım) polar olmayan kolesterol esterleri ve triasilgliseritlerden oluşur.
Hidrofilik bölgenin dışında protein kısmı, fosfolipitler, kolesterol bulunur. Yapılarına bağlı olarak birkaç çeşit lipoprotein proteini vardır.
Lipoproteinlerin ana sınıfları:
- Yüksek yoğunluklu kompleks protein (HDL, α-lipoproteinler). Kolesterolü karaciğere ve periferik dokulara taşır.
- Düşük yoğunluklu (LDL, β-lipoproteinler). Dışındakolesterol, triaçilgliseritler ve fosfolipidler tarafından taşınır.
- Çok düşük yoğunluk (VLDL, pre-β-lipoproteinler). LDL'ye benzer bir işlev gerçekleştirin.
- Şilomikronlar (XM). Gıda alımından sonra yağ asitlerini ve kolesterolü bağırsaklardan taşır.
Ateroskleroz gibi bir vasküler patoloji, kandaki farklı tipteki lipoproteinlerin yanlış oranlarının bir sonucu olarak ortaya çıkar. Bileşimin özelliklerine göre, fosfolipidlerin yapısında (HDL'den şilomikronlara) çeşitli eğilimler tanımlanabilir: protein (80'den %10'a) ve fosfolipid oranında bir azalma, triasilgliseritlerin yüzdesinde bir artış (%20'den %90'a).
Metalloproteinler arasında birçok önemli enzim vardır
Metalloprotein, çeşitli metallerin iyonlarını içerebilir. Bunların varlığı, substratın enzimin aktif (katalitik) bölgesindeki oryantasyonunu etkiler. Metal iyonları aktif bölgede lokalizedir ve katalitik reaksiyonda önemli bir rol oynar. Genellikle iyon bir elektron alıcısı olarak işlev görür.
Enzimatik metalloproteinlerin yapısında bulunan metal örnekleri:
- Bakır, hem ile birlikte bu metalin bir iyonunu içeren sitokrom oksidazın bileşimine dahil edilir. Enzim, solunum zincirinin çalışması sırasında ATP oluşumunda rol oynar.
- Demir, hücrede demir biriktirme işlevini yerine getiren ferritin gibi enzimler içerir; transferrin - kandaki bir demir taşıyıcısı; katalaz, hidrojen peroksit nötralizasyon reaksiyonundan sorumludur.
- Çinko, metalin bir özelliğidir.etil ve benzeri alkollerin oksidasyonunda rol oynayan alkol dehidrojenaz; laktat dehidrojenaz - laktik asit metabolizmasındaki bir enzim; CO2 ve H2O'dan karbonik asit oluşumunu katalize eden karbonik anhidraz; fosforik asit esterlerinin çeşitli bileşiklerle hidrolitik bölünmesini gerçekleştiren alkalin fosfataz; α2-makroglobulin bir anti-proteaz kan proteinidir.
- Selenyum, tiroid hormonlarının oluşumunda rol oynayan tiroperoksidazın bir parçasıdır; antioksidan işlevi gören glutatyon peroksidaz.
- Kalsiyum, nişastanın hidrolitik parçalanması için bir enzim olan α-amilazın yapısının özelliğidir.
Fosfoproteinler
Fosfoproteinlerin karmaşık proteinlerine neler dahildir? Bu kategori, hidroksil (tirozin, serin veya treonin) ile amino asitler yoluyla protein kısmı ile ilişkili bir fosfat grubunun varlığı ile karakterize edilir. Fosforik asidin protein yapısındaki işlevi nedir? Molekülün yapısını değiştirir, ona yük verir, çözünürlüğü arttırır, proteinin özelliklerini etkiler. Fosfoprotein örnekleri, süt kazeini ve yumurta albüminidir, ancak enzimler çoğunlukla bu kompleks proteinler kategorisindedir.
Fosfat grubu önemli bir işlevsel rol oynar, çünkü birçok protein ona kalıcı olarak bağlı değildir. Fosforilasyon ve defosforilasyon işlemleri hücrede sürekli olarak gerçekleşir. Sonuç olarak, proteinlerin çalışmasının düzenlenmesi gerçekleştirilir. Örneğin, histonlar nükleik asitlere bağlı proteinlerse, geçerler.fosforile bir duruma geçerse, genomun (genetik materyal) aktivitesi artar. Glikojen sentaz ve glikojen fosforilaz gibi enzimlerin aktivitesi fosforilasyona bağlıdır.
Nükleoproteinler
Nükleoproteinler, nükleik asitlere bağlı proteinlerdir. Bunlar, protein sentezi işlevini yerine getiren ribozomların işi olan genetik materyalin depolanması ve düzenlenmesinin ayrılmaz bir parçasıdır. Virüslerin en basit yaşam formları, genetik materyal ve proteinlerden oluştukları için ribo- ve deoksiribonükleoproteinler olarak adlandırılabilir.
Deoksiribonükleik asit (DNA) ve histonlar nasıl etkileşir? Kromatinde, DNA ile ilişkili 2 tip protein ayırt edilir (histon ve histon olmayan). İlki, DNA sıkıştırmasının ilk aşamasında yer alır. Bir nükleik asit molekülü, nükleozomlar oluşturmak için proteinlerin etrafına sarılır. Ortaya çıkan iplik boncuklara benzer, süper sarmal bir yapı (kromatin fibril) ve bir süper sarmal (fazlar arası kromonema) oluştururlar. Histon proteinlerinin ve daha yüksek seviyedeki proteinlerin etkisinden dolayı DNA'nın boyutunda binlerce kat küçülme sağlanır. Proteinlerin önemini değerlendirmek için kromozomların boyutunu ve nükleik asit uzunluğunu karşılaştırmak yeterlidir (sırasıyla 6-9 cm ve 10-6 µm).
Kromoproteinler nelerdir
Kromoproteinler, ortak tek bir şeye sahip olan çok çeşitli gruplar içerir - protez bileşeninde rengin varlığı. Bu kategorideki kompleks proteinler ikiye ayrılır: hemoproteinler (yapıda hem içerir), retinal proteinler (A vitamini), flavoproteinler (B2 vitamini),kobamid proteinleri (B12 vitamini).
Hemoproteinler, işlevlerine göre enzimatik olmayan (hemoglobin ve miyoglobin proteini) ve enzimler (sitokrom, katalaz, peroksidaz) olarak sınıflandırılır.
Flavoproteinler, prostetik bileşen olarak B2 vitamini flavin mononükleotid (FMN) veya flavin adenin dinükleotidin (FAD) türevlerini içerir. Bu enzimler ayrıca redoks dönüşümlerinde de yer alır. Bunlara oksidoredüktazlar dahildir.
Sitokrom nedir?
Yukarıda açıklandığı gibi hem, porfirinden oluşur. Yapısı 4 pirol halkası ve demir demir içerir. Amino asitlerin bileşiminde ve peptit zincirlerinin sayısında farklılık gösteren özel bir hem enzimleri grubu - sitokromlar, solunum zincirinde elektron transferini sağlayan redoks reaksiyonlarının yürütülmesinde uzmanlaşmıştır. Bu enzimler mikrozomal oksidasyonla - ksenobiyotiklerin biyotransformasyonunun ilk reaksiyonları, nötralizasyonlarına ve örneğin steroidler, doymuş yağ asitleri gibi birçok eksojen ve eksojen maddenin değiş tokuşuna yol açar.
Protez grubunun etkisi
Karmaşık proteinlerin bir parçası olan protez grubu özelliklerini etkiler: yükünü, çözünürlüğünü, termoplastikliğini değiştirir. Örneğin, fosforik asit kalıntıları veya monosakkaritler böyle bir etkiye sahiptir. Kompleks bir proteinin bileşimine dahil edilen karbonhidrat kısmı, onu proteolizden korur (hidroliz işleminin bir sonucu olarak yıkım), moleküllerin hücre içinden penetrasyonunu etkiler.zarı, salgılanması ve sınıflandırılması. Lipid fragmanı, suda az çözünür (hidrofobik) bileşiklerin taşınması için protein kanallarının oluşturulmasına izin verir.
Karmaşık proteinlerin yapısı ve işlevleri tamamen protez grubuna bağlıdır. Örneğin, hemoglobindeki demir içeren hem, oksijen ve karbondioksiti bağlar. Histonların, protaminlerin DNA veya RNA ile etkileşimi sonucu oluşan nükleoproteinler sayesinde, genetik materyal korunur, kompakt bir şekilde depolanır ve protein sentezi sırasında RNA bağlanır. Nükleoproteinler, proteinlerin ve nükleik asitlerin kararlı kompleksleridir.
Sonuç
Böylece karmaşık proteinler vücutta çok çeşitli işlevleri yerine getirir. Bu nedenle, makro ve mikro besinlerin alımı sağlığın korunması için çok önemlidir. Metaller birçok enzimin bir parçasıdır. Biyokimyayı, sağlığınızın özelliklerini ve ikamet ettiğiniz yerin ekolojik durumunu bilerek, kendi diyetinizi ayarlayabilirsiniz. Örneğin, herhangi bir öğenin eksikliği ile karakterize edilen bölgeleri tahsis edin. Takviyeler şeklinde diyete ek girişi, eksikliği gidermenizi sağlar.
