Protein: yapısı ve işlevleri. Protein Özellikleri

2024 Yazar: Angel Austin | [email protected]. Son düzenleme: 2023-12-17 05:44

Bildiğiniz gibi, proteinler gezegenimizdeki yaşamın kökeninin temelidir. Oparin-Haldane teorisine göre, canlıların doğuşunun temeli olan peptit moleküllerinden oluşan koaservat damlasıydı. Bu şüphesizdir, çünkü biyokütlenin herhangi bir temsilcisinin iç bileşiminin analizi, bu maddelerin her şeyde bulunduğunu gösterir: bitkiler, hayvanlar, mikroorganizmalar, mantarlar, virüsler. Ayrıca, doğaları gereği çok çeşitli ve makromolekülerdirler.

Bu yapıların dört adı vardır, hepsi eş anlamlıdır:

• proteinler;
• proteinler;
• polipep titler;
• peptidler.

Protein molekülleri

Sayıları gerçekten hesaplanamaz. Ayrıca, tüm protein molekülleri iki büyük gruba ayrılabilir:

• basit - yalnızca peptit bağlarıyla bağlanan amino asit dizilerinden oluşur;
• kompleks - proteinin yapısı ve yapısı, kofaktörler olarak da adlandırılan ek protolitik (protez) gruplarla karakterize edilir.

Aynı zamanda karmaşık moleküllerin de kendi sınıflandırmaları vardır.

Karmaşık pep titlerin derecelendirilmesi

1. Glikoproteinler, protein ve karbonhidratın yakından ilişkili bileşikleridir. molekülün yapısınamukopolisakkaritlerin protez grupları iç içedir.
2. Lipoproteinler, protein ve lipidden oluşan karmaşık bir bileşiktir.
3. Metalloproteinler - metal iyonları (demir, manganez, bakır ve diğerleri) bir protez grubu görevi görür.
4. Nükleoproteinler - protein ve nükleik asitlerin (DNA, RNA) bağlantısı.
5. Fosfoproteinler - bir proteinin ve bir ortofosforik asit kalıntısının şekli.
6. Kromoproteinler - metalloproteinlere çok benzer, ancak protez grubunun parçası olan element tam renkli bir komplekstir (kırmızı - hemoglobin, yeşil - klorofil vb.).

Ele alınan her grup, proteinlerin farklı yapı ve özelliklerine sahiptir. Gerçekleştirdikleri işlevler de molekülün türüne göre değişir.

Proteinlerin kimyasal yapısı

Bu bakış açısından, proteinler, peptit bağları adı verilen özel bağlarla birbirine bağlanan uzun, büyük amino asit kalıntıları zinciridir. Asitlerin yan yapılarından dallar ayrılır - radikaller. Molekülün bu yapısı 21. yüzyılın başında E. Fischer tarafından keşfedildi.

Daha sonra proteinler, proteinlerin yapısı ve işlevleri daha detaylı olarak incelenmiştir. Peptidin yapısını oluşturan sadece 20 amino asit olduğu, ancak bunların çeşitli şekillerde birleştirilebileceği ortaya çıktı. Dolayısıyla polipeptit yapılarının çeşitliliği. Ek olarak, yaşam sürecinde ve işlevlerinin yerine getirilmesinde proteinler bir dizi kimyasal dönüşüme uğrayabilir. Sonuç olarak, yapıyı değiştirirler ve tamamen yeni birbağlantı türü.

Peptit bağını kırmak, yani proteini, zincirlerin yapısını kırmak için çok sert koşullar (yüksek sıcaklıkların, asitlerin veya alkalilerin etkisi, bir katalizör) seçmeniz gerekir. Bu, moleküldeki, yani peptit grubundaki kovalent bağların yüksek mukavemetinden kaynaklanmaktadır.

Laboratuvardaki protein yapısının tespiti, biüre reaksiyonu - polipeptidin taze çökeltilmiş bakır (II) hidroksite maruz bırakılması kullanılarak gerçekleştirilir. Peptit grubu ve bakır iyonunun kompleksi parlak mor bir renk verir.

Her biri proteinlerin kendi yapısal özelliklerine sahip dört ana yapısal organizasyon vardır.

Organizasyon Düzeyleri: Birincil Yapı

Yukarıda bahsedildiği gibi, bir peptit, inklüzyonlar, koenzimler içeren veya içermeyen amino asit kalıntıları dizisidir. Dolayısıyla birincil ad, doğal, doğal, gerçekten peptit bağlarıyla bağlanan amino asitler olan ve başka bir şey olmayan molekülün böyle bir yapısıdır. Yani, doğrusal bir yapıya sahip bir polipeptit. Aynı zamanda, böyle bir planın proteinlerinin yapısal özellikleri, böyle bir asit kombinasyonunun bir protein molekülünün işlevlerinin performansı için belirleyici olmasıdır. Bu özelliklerin varlığından dolayı, sadece peptidi tanımlamak değil, aynı zamanda henüz keşfedilmemiş tamamen yeni bir peptidin özelliklerini ve rolünü tahmin etmek de mümkündür. Doğal bir birincil yapıya sahip peptit örnekleri, insülin, pepsin, kimotripsin ve diğerleridir.

İkincil konformasyon

Bu kategorideki proteinlerin yapısı ve özellikleri biraz değişiyor. Böyle bir yapı, başlangıçta doğadan veya birincil sert hidrolize, sıcaklığa veya diğer koşullara maruz kaldığında oluşturulabilir.

Bu konformasyonun üç çeşidi vardır:

1. Bağlantının ana ekseni etrafında dönen amino asit kalıntılarından oluşan pürüzsüz, düzenli, stereo-düzenli bobinler. Sadece bir peptit grubunun oksijeni ile diğerinin hidrojeni arasında meydana gelen hidrojen bağları ile bir arada tutulurlar. Ayrıca, dönüşlerin her 4 bağlantıda bir eşit olarak tekrarlanması nedeniyle yapı doğru kabul edilir. Böyle bir yapı solak veya sağlak olabilir. Ancak bilinen proteinlerin çoğunda dekstrorotator izomer baskındır. Bu tür yapılara alfa yapıları denir.
2. Aşağıdaki tipteki proteinlerin bileşimi ve yapısı, hidrojen bağlarının molekülün bir tarafında yan yana duran artıklar arasında değil, önemli ölçüde uzak olanlar arasında ve yeterince uzakta oluşması nedeniyle öncekinden farklıdır. büyük mesafe. Bu nedenle tüm yapı birkaç dalgalı, serpantin polipeptit zinciri şeklini alır. Bir proteinin sergilemesi gereken bir özellik vardır. Dallardaki amino asitlerin yapısı, örneğin glisin veya alanin gibi mümkün olduğunca kısa olmalıdır. Bu tür ikincil konformasyona, ortak bir yapı oluşturmak üzere birbirine yapışma yeteneklerinden dolayı beta tabakaları denir.
3. Biyoloji, protein yapısının üçüncü tipini şu şekilde ifade eder:stereo-düzenliliği olmayan ve dış koşulların etkisi altında yapıyı değiştirebilen karmaşık, dağınık, düzensiz fragmanlar.

Doğal olarak oluşan proteinlerin hiçbir örneği tanımlanmamıştır.

Yükseköğretim

Bu, "kürecik" adı verilen oldukça karmaşık bir yapıdır. Böyle bir protein nedir? Yapısı ikincil yapıya dayanır, ancak grupların atomları arasındaki yeni etkileşim türleri eklenir ve tüm molekül katlanır gibi görünür, böylece hidrofilik grupların globül içine yönlendirildiği ve hidrofobik grupların olduğu gerçeğine odaklanır. dışa doğru yönlendirilir.

Bu, suyun kolloidal çözeltilerindeki protein molekülünün yükünü açıklar. Ne tür etkileşimler var?

1. Hidrojen bağları - ikincil yapıdakiyle aynı parçalar arasında değişmeden kalır.
2. Hidrofobik (hidrofilik) etkileşimler - bir polipeptit suda çözündüğünde meydana gelir.
3. İyonik çekim - zıt yüklü amino asit kalıntıları (radikaller) grupları arasında oluşur.
4. Kovalent etkileşimler - belirli asit siteleri arasında oluşabilen - sistein molekülleri veya daha doğrusu kuyrukları.

Bu nedenle, üçüncül bir yapıya sahip proteinlerin bileşimi ve yapısı, çeşitli kimyasal etkileşim türleri nedeniyle konformasyonlarını tutan ve stabilize eden, globüller halinde katlanan polipeptit zincirleri olarak tanımlanabilir. Bu tür pep titlerin örnekleri:fosfogliserat kenaz, tRNA, alfa-keratin, ipek fibroin ve diğerleri.

Dörtlü yapı

Bu, proteinlerin oluşturduğu en karmaşık globüllerden biridir. Bu tür proteinlerin yapısı ve işlevleri çok yönlü ve spesifiktir.

Bu konformasyon nedir? Bunlar, birbirinden bağımsız olarak oluşturulmuş birkaç (bazı durumlarda düzinelerce) büyük ve küçük polipeptit zinciridir. Ama sonra, üçüncül yapı için düşündüğümüz aynı etkileşimler nedeniyle, tüm bu pep titler bükülür ve birbirleriyle iç içe geçer. Bu şekilde metal atomları, lipit grupları ve karbonhidrat grupları içerebilen karmaşık konformasyonel globüller elde edilir. Bu tür proteinlerin örnekleri: DNA polimeraz, tütün virüsü protein kabuğu, hemoglobin ve diğerleri.

Düşündüğümüz tüm peptit yapılarının laboratuvarda kromatografi, santrifüj, elektron ve optik mikroskopi ve yüksek bilgisayar teknolojilerini kullanmanın modern olanaklarına dayanan kendi tanımlama yöntemleri vardır.

Yapılan işlevler

Proteinlerin yapısı ve işlevi birbiriyle yakından ilişkilidir. Yani, her peptit benzersiz ve spesifik belirli bir rol oynar. Aynı anda bir canlı hücrede birkaç önemli işlemi gerçekleştirebilenler de var. Ancak protein moleküllerinin canlıların organizmalarındaki temel işlevlerini genelleştirilmiş bir biçimde ifade etmek mümkündür:

1. Hareket desteği. Tek hücreli organizmalar, ya organeller ya da bazılarıhücre türleri hareket, kasılma, yer değiştirme yeteneğine sahiptir. Bu, motor aparatlarının yapısının bir parçası olan proteinler tarafından sağlanır: kirpikler, flagella, sitoplazmik zar. Hareket edemeyen hücrelerden bahsedersek, proteinler onların kasılmasına katkıda bulunabilir (kas miyozini).
2. Besleyici veya rezerv işlevi. Eksik besin maddelerini daha da yenilemek için bitkilerin yumurtalarında, embriyolarında ve tohumlarında protein moleküllerinin birikmesidir. Parçalandıklarında pep titler, canlı organizmaların normal gelişimi için gerekli olan amino asitleri ve biyolojik olarak aktif maddeleri verir.
3. Enerji işlevi. Karbonhidratların yanı sıra proteinler de vücuda güç verebilir. 1 g peptidin parçalanmasıyla, hayati süreçler için harcanan adenozin trifosfat (ATP) formunda 17,6 kJ faydalı enerji açığa çıkar.
4. Sinyal ve düzenleyici işlev. Devam eden süreçler ve sinyallerin hücrelerden dokulara, onlardan organlara, organlardan sistemlere vb. iletilmesi üzerinde dikkatli bir kontrolün uygulanmasından oluşur. Tipik bir örnek, kandaki glikoz miktarını kesin olarak sabitleyen insülindir.
5. Alıcı işlevi. Membranın bir tarafındaki peptidin yapısını değiştirerek ve diğer ucunu yeniden yapılandırmaya dahil ederek gerçekleştirilir. Aynı zamanda sinyal ve gerekli bilgiler iletilir. Çoğu zaman, bu tür proteinler hücrelerin sitoplazmik zarlarında yerleşiktir ve içinden geçen tüm maddeler üzerinde sıkı kontrol uygular. hakkında da bilgilendirçevredeki kimyasal ve fiziksel değişiklikler.
6. Pep titlerin taşıma işlevi. Kanal proteinleri ve taşıyıcı proteinler tarafından gerçekleştirilir. Rolleri açıktır - gerekli molekülleri yüksek olan parçalardan düşük konsantrasyonlu yerlere taşımak. Tipik bir örnek, hemoglobin proteini tarafından organlar ve dokular yoluyla oksijen ve karbondioksitin taşınmasıdır. Ayrıca molekül ağırlığı düşük olan bileşiklerin içerideki hücre zarından taşınmasını da gerçekleştirirler.
7. Yapısal işlev. Proteinin gerçekleştirdikleri arasında en önemlilerinden biridir. Tüm hücrelerin yapısı, organelleri tam olarak pep titler tarafından sağlanır. Bir çerçeve gibi, şekli ve yapıyı belirlerler. Ayrıca, onu desteklerler ve gerekirse değiştirirler. Bu nedenle, büyüme ve gelişme için tüm canlı organizmaların diyette proteinlere ihtiyacı vardır. Bu pep titler elastin, tübülin, kolajen, aktin, keratin ve diğerlerini içerir.
8. Katalitik fonksiyon. Enzimler yapar. Sayısız ve çeşitlidirler, vücuttaki tüm kimyasal ve biyokimyasal reaksiyonları hızlandırırlar. Katılımları olmadan, midedeki sıradan bir elma, yüksek çürüme olasılığı ile sadece iki gün içinde sindirilebilir. Katalaz, peroksidaz ve diğer enzimlerin etkisi altında bu işlem iki saat sürer. Genel olarak, proteinlerin bu rolü sayesinde anabolizma ve katabolizma, yani plastik ve enerji metabolizması gerçekleşir.

Koruyucu rol

Proteinlerin vücudu korumak için tasarlandığı çeşitli tehdit türleri vardır.

Birincisi, kimyas altravmatik reaktiflerin, gazların, moleküllerin, çeşitli etki spektrumunun maddelerinin saldırısı. Pep titler, onlarla kimyasal etkileşime girerek onları zararsız bir forma dönüştürebilir veya basitçe nötralize edebilir.

İkincisi, yaralardan kaynaklanan fiziksel tehdit - eğer protein fibrinojen yaralanma bölgesinde zamanında fibrine dönüşmezse, kan pıhtılaşmaz, yani tıkanma olmaz. O zaman, tam tersine, pıhtıyı çözebilen ve damarın açıklığını geri kazandırabilen plazmin peptidine ihtiyacınız olacak.

Üçüncüsü, bağışıklığa yönelik tehdit. Bağışıklık savunmasını oluşturan proteinlerin yapısı ve önemi son derece önemlidir. Antikorlar, immünoglobulinler, interferonların tümü, insan lenfatik ve bağışıklık sisteminin önemli ve önemli unsurlarıdır. Herhangi bir yabancı partikül, zararlı molekül, hücrenin ölü kısmı veya tüm yapı, peptit bileşiği tarafından anında araştırmaya tabi tutulur. Bu nedenle bir kişi, ilaçların yardımı olmadan bağımsız olarak kendini günlük olarak enfeksiyonlardan ve basit virüslerden koruyabilir.

Fiziksel özellikler

Hücre proteininin yapısı çok spesifiktir ve gerçekleştirilen işleve bağlıdır. Ancak tüm pep titlerin fiziksel özellikleri benzerdir ve aşağıdaki özelliklere indirgenir.

1. Bir molekülün ağırlığı 1.000.000 D alton'a kadardır.
2. Kolloidal sistemler sulu bir çözelti içinde oluşur. Orada yapı, ortamın asitliğine bağlı olarak değişebilen bir yük kazanır.
3. Zor koşullara (ışınlama, asit veya alkali, sıcaklık vb.) maruz kaldıklarında, diğer konformasyon seviyelerine geçebilirler, yanidenatüre. Bu süreç vakaların %90'ında geri döndürülemez. Ancak, bir de tersine kayma var - renatürasyon.

Bunlar, pep titlerin fiziksel özelliklerinin ana özellikleridir.