Her canlı hücrede birçok kimyasal reaksiyon vardır. Enzimler (enzimler), özel ve son derece önemli işlevleri olan proteinlerdir. Bunlara biyokatalizör denir. Protein enzimlerinin vücuttaki ana işlevi, biyokimyasal reaksiyonları hızlandırmaktır. Etkileşimleri bu moleküller tarafından katalize edilen ilk reaktiflere substrat, son bileşiklere ise ürünler denir.
Doğada enzim proteinleri sadece canlı sistemlerde çalışır. Ancak modern biyoteknolojide, klinik teşhis, ilaç ve tıpta, saflaştırılmış enzimler veya bunların komplekslerinin yanı sıra sistemin çalışması ve araştırmacı için verilerin görselleştirilmesi için gerekli ek bileşenler kullanılır.
Enzimlerin biyolojik önemi ve özellikleri
Bu moleküller olmadan, canlı bir organizma işlev göremezdi. Enzimler sayesinde tüm yaşam süreçleri uyumlu bir şekilde çalışır. Vücuttaki enzim proteinlerinin temel işlevi metabolizmayı düzenlemektir. Onlar olmadan normal metabolizma imkansızdır. Moleküler aktivite tarafından düzenleniraktivatörler (indüktörler) veya inhibitörler. Kontrol, farklı protein sentezi seviyelerinde hareket eder. Ayrıca bitmiş molekülle ilgili olarak "çalışır".
Protein enzimlerinin ana özelliği, belirli bir substrata özgüllüktür. Ve buna göre, yalnızca bir veya daha az sıklıkla bir dizi reaksiyonu katalize etme yeteneği. Genellikle bu tür işlemler tersine çevrilebilir. Her iki fonksiyondan da bir enzim sorumludur. Ama hepsi bu değil.
Enzim proteinlerinin rolü çok önemlidir. Onlar olmadan biyokimyasal reaksiyonlar ilerlemez. Enzimlerin etkisi nedeniyle, reaktiflerin önemli bir enerji harcaması olmadan aktivasyon bariyerini aşması mümkün hale gelir. Vücutta sıcaklığı 100 °C'nin üzerine çıkarmanın veya kimya laboratuvarı gibi agresif bileşenler kullanmanın bir yolu yoktur. Enzim proteini substrata bağlanır. Bağlı durumda, modifikasyon, ikincisinin daha sonra serbest bırakılmasıyla gerçekleşir. Kimyasal sentezde kullanılan tüm katalizörler bu şekilde çalışır.
Bir enzim protein molekülünün organizasyon seviyeleri nelerdir?
Genellikle bu moleküller üçüncül (kürecik) veya dörtlü (birkaç bağlı globül) protein yapısına sahiptir. İlk olarak, doğrusal bir biçimde sentezlenirler. Ve sonra gerekli yapıya katlanırlar. Aktiviteyi sağlamak için biyokatalizörün belirli bir yapıya ihtiyacı vardır.
Enzimler, diğer proteinler gibi ısı, aşırı pH değerleri, agresif kimyasal bileşikler tarafından yok edilir.
Ek özelliklerenzimler
Aralarında, bileşenlerin aşağıdaki özellikleri ayırt edilir:
- Stereospesifik - sadece bir ürünün oluşumu.
- Bölgesel seçicilik - bir kimyasal bağı kırmak veya bir grubu yalnızca bir konumda modifiye etmek.
- Kemoseçicilik - sadece bir reaksiyonun katalizi.
İşin özellikleri
Enzim özgüllüğü değişir. Ancak herhangi bir enzim, belirli bir substrat veya yapı olarak benzer bir grup bileşik ile ilgili olarak her zaman aktiftir. Protein olmayan katalizörler bu özelliğe sahip değildir. Özgüllük, 10−10 mol/l kadar yüksek olabilen bağlanma sabiti (mol/l) ile ölçülür. Aktif enzimin çalışması hızlıdır. Bir molekül saniyede binlerce ila milyonlarca işlemi katalize eder. Biyokimyasal reaksiyonların hızlanma derecesi, geleneksel katalizörlerinkinden önemli ölçüde (1000-100000 kat) daha yüksektir.
Enzimlerin etkisi çeşitli mekanizmalara dayanır. En basit etkileşim, bir substrat molekülü ile gerçekleşir, ardından bir ürün oluşur. Çoğu enzim, reaksiyona giren 2-3 farklı molekülü bağlayabilir. Örneğin, bir grup veya atomun bir bileşikten diğerine aktarılması veya "ping-pong" ilkesine göre çift ikame. Bu reaksiyonlarda, genellikle bir substrat bağlanır ve ikincisi fonksiyonel bir grup aracılığıyla enzimle ilişkilendirilir.
Enzim etki mekanizmasının incelenmesi şu yöntemler kullanılarak gerçekleşir:
- Ara ve nihai ürünlerin tanımları.
- Yapının geometrisi ve bunlarla ilişkili fonksiyonel gruplar üzerine çalışmalarsubstrat ve yüksek reaksiyon hızı sağlar.
- Enzim genlerinin mutasyonu ve sentezi ve aktivitesindeki değişikliklerin belirlenmesi.
Aktif ve bağlantı merkezi
Bir substrat molekülü, bir enzim proteininden çok daha küçüktür. Bu nedenle bağlanma, biyokatalizörün az sayıda fonksiyonel grubu nedeniyle gerçekleşir. Belirli bir amino asit setinden oluşan aktif bir merkez oluştururlar. Kompleks proteinlerde, yapı içinde aktif merkezin bir parçası olabilen protein olmayan bir prostetik grup bulunur.
Ayrı bir enzim grubunu ayırmak gereklidir. Molekülleri, moleküle sürekli bağlanan ve ondan salınan bir koenzim içerir. Tamamen oluşmuş bir enzim proteinine holoenzim denir ve kofaktör çıkarıldığında buna apoenzim denir. Vitaminler, metaller, azotlu bazların türevleri genellikle koenzimler olarak işlev görür (NAD - nikotinamid adenin dinükleotidi, FAD - flavin adenin dinükleotidi, FMN - flavin mononükleotidi).
Bağlanma bölgesi, substrat spesifikliği sağlar. Bu nedenle, kararlı bir substrat-enzim kompleksi oluşur. Kürenin yapısı, yüzeyde belirli bir boyutta bir niş (yarık veya çöküntü) olacak şekilde inşa edilmiştir, bu da substratın bağlanmasını sağlar. Bu bölge genellikle aktif merkezden çok uzakta değildir. Bazı enzimlerin kofaktörlere veya metal iyonlarına bağlanma yerleri vardır.
Sonuç
Protein-Enzim vücutta önemli bir rol oynar. Bu tür maddeler kimyasal reaksiyonları katalize eder, metabolizma - metabolizma sürecinden sorumludur. Herhangi bir canlı hücrede, indirgeme reaksiyonları, bölünme ve bileşiklerin sentezi dahil olmak üzere yüzlerce biyokimyasal süreç sürekli olarak gerçekleşir. Maddelerin oksidasyonu, sürekli olarak büyük bir enerji salınımı ile gerçekleşir. Sırasıyla karbonhidratların, proteinlerin, yağların ve bunların komplekslerinin oluşumuna harcanır. Bölünme ürünleri, gerekli organik bileşiklerin sentezi için yapı taşlarıdır.
