Herhangi bir canlı organizmanın hücresinde milyonlarca kimyasal reaksiyon gerçekleşir. Her biri çok önemlidir, bu nedenle biyolojik süreçlerin hızını yüksek seviyede tutmak önemlidir. Hemen hemen her reaksiyon kendi enzimi tarafından katalize edilir. enzimler nelerdir? Kafesteki rolleri nedir?
Enzimler. Tanım
"Enzim" terimi Latince fermentum - mayadan gelir. Ayrıca Yunanca enzimden gelen "mayadaki" enzimler olarak da adlandırılabilirler.
Enzimler biyolojik olarak aktif maddelerdir, bu nedenle bir hücrede gerçekleşen herhangi bir reaksiyon onların katılımı olmadan yapamaz. Bu maddeler katalizör görevi görür. Buna göre, herhangi bir enzimin iki ana özelliği vardır:
1) Enzim biyokimyasal reaksiyonu hızlandırır, ancak tüketilmez.
2) Denge sabitinin değeri değişmez, sadece bu değerin elde edilmesini hızlandırır.
Enzimler biyokimyasal reaksiyonları bin, bazı durumlarda ise milyon kat hızlandırır. Bu, enzimatik bir aparatın yokluğunda, tüm hücre içi süreçlerin pratik olarak duracağı ve hücrenin kendisinin öleceği anlamına gelir. Bu nedenle biyolojik olarak aktif maddeler olarak enzimlerin rolü büyüktür.
Enzimlerin çeşitliliği, hücre metabolizmasının düzenlenmesini çeşitlendirmenizi sağlar. Herhangi bir reaksiyon kademesinde, çeşitli sınıflardan birçok enzim yer alır. Biyolojik katalizörler, molekülün spesifik konformasyonundan dolayı oldukça seçicidir. Enzimler çoğu durumda protein yapısında olduklarından, üçüncül veya dördüncül yapıdadırlar. Bu yine molekülün özgüllüğü ile açıklanır.
Hücredeki enzimlerin işlevleri
Bir enzimin ana görevi, karşılık gelen reaksiyonu hızlandırmaktır. Hidrojen peroksitin ayrışmasından glikolize kadar herhangi bir süreç dizisi biyolojik bir katalizörün varlığını gerektirir.
Enzimlerin düzgün çalışması, belirli bir substrat için yüksek özgüllük ile sağlanır. Bu, bir katalizörün yalnızca belirli bir reaksiyonu hızlandırabileceği ve çok benzer bir reaksiyonu bile hızlandıramayacağı anlamına gelir. Spesifiklik derecesine göre, aşağıdaki enzim grupları ayırt edilir:
1) Yalnızca tek bir reaksiyon katalize edildiğinde mutlak özgüllüğe sahip enzimler. Örneğin, kollajenaz kollajeni parçalar ve m altaz m altozu parçalar.
2) Göreceli özgüllüğe sahip enzimler. Bu, hidrolitik bölünme gibi belirli bir reaksiyon sınıfını katalize edebilen maddeleri içerir.
Biyokatalizörün çalışması, aktif merkezinin alt tabakaya bağlandığı andan itibaren başlar. Bu durumda, bir kilit ve bir anahtar gibi tamamlayıcı bir etkileşimden söz edilir. Bu, aktif merkezin şeklinin substrat ile tamamen örtüşmesi anlamına gelir, bu da reaksiyonu hızlandırmayı mümkün kılar.
Bir sonraki adım reaksiyonun kendisidir. Enzimatik kompleksin etkisi nedeniyle hızı artar. Sonunda, reaksiyonun ürünleriyle ilişkili bir enzim elde ederiz.
Son aşama, reaksiyon ürünlerinin enzimden ayrılmasıdır, bundan sonra aktif merkez bir sonraki çalışma için tekrar serbest hale gelir.
Şematik olarak enzimin her aşamadaki çalışması şu şekilde yazılabilir:
1) S + E --> SE
2) SE --> SP
3) SP --> S + P burada S substrat, E enzim ve P üründür.
Enzimlerin sınıflandırılması
İnsan vücudunda çok miktarda enzim bulabilirsiniz. İşlevleri ve çalışmaları hakkındaki tüm bilgiler sistematik hale getirildi ve sonuç olarak, bu veya bu katalizörün neye yönelik olduğunu belirlemenin kolay olduğu tek bir sınıflandırma ortaya çıktı. İşte 6 ana enzim sınıfı ve ayrıca bazı alt grupların örnekleri.
Oksidoredüktazlar
Bu sınıfın enzimleri redoks reaksiyonlarını katalize eder. Toplamda 17 alt grup vardır. Oksidoredüktazlar genellikle bir vitamin veya hem ile temsil edilen protein olmayan bir kısma sahiptir.
Oksidoredüktazlar arasında sıklıkla aşağıdaki alt gruplar bulunur:
a) Dehidrojenazlar. Dehidrojenaz enzimlerinin biyokimyası, hidrojen atomlarının ortadan kaldırılmasından ve bunların başka bir substrata aktarılmasından oluşur. Bu alt grup en sık solunum reaksiyonlarında bulunur,fotosentez. Dehidrojenazların bileşimi mutlaka NAD / NADP veya flavoproteinler FAD / FMN şeklinde bir koenzim içerir. Genellikle metal iyonları vardır. Örnekler arasında sitokrom redüktazlar, piruvat dehidrojenaz, izositrat dehidrojenaz gibi enzimler ve birçok karaciğer enzimi (laktat dehidrojenaz, glutamat dehidrojenaz, vb.) yer alır.
b) Oksidaz. Bir dizi enzim hidrojene oksijen eklenmesini katalize eder, bunun sonucunda reaksiyon ürünleri su veya hidrojen peroksit olabilir (H20, H2 0 2). Enzim örnekleri: sitokrom oksidaz, tirozinaz.
c) Peroksidazlar ve katalaz, H2O2'nin oksijen ve suya parçalanmasını katalize eden enzimlerdir.
d) Oksijenazlar. Bu biyokatalizörler, substrata oksijen eklenmesini hızlandırır. Dopamin hidroksilaz bu tür enzimlerin bir örneğidir.
2. Transferazlar.
Bu grubun enzimlerinin görevi, verici maddeden alıcı maddeye radikalleri aktarmaktır.
a) Metiltransferaz. DNA metiltransferazlar, DNA replikasyonu sürecini kontrol eden ana enzimlerdir. Nükleotid metilasyonu, nükleik asit fonksiyonunun düzenlenmesinde önemli bir rol oynar.
b) Asiltransferazlar. Bu alt grubun enzimleri, açil grubunu bir molekülden diğerine taşır. Asiltransferaz örnekleri: lesitinkolesterol açiltransferaz (bir yağ asidinden kolesterole fonksiyonel bir grup aktarır), lizofosfatidilkolin açiltransferaz (asil grubu lizofosfatidilkoline aktarılır).
c) Aminotransferazlar, amino asitlerin dönüşümünde yer alan enzimlerdir. Enzim örnekleri: amino grup transferi yoluyla piruvat ve glutamattan alanin sentezini katalize eden alanin aminotransferaz.
d) Fosfotransferazlar. Bu alt grubun enzimleri, bir fosfat grubunun eklenmesini katalize eder. Fosfotransferazlar için başka bir isim olan kinazlar çok daha yaygındır. Örnekler, sırasıyla heksozlara (çoğunlukla glikoz) ve aspartik aside fosfor kalıntıları ekleyen heksokinazlar ve aspartat kinazlar gibi enzimlerdir.
3. Hidrolazlar, bir moleküldeki bağların bölünmesini ve ardından su eklenmesini katalize eden bir enzim sınıfıdır. Bu gruba ait maddeler sindirimin ana enzimleridir.
a) Esterazlar - eterik bağları kırın. Bir örnek, yağları parçalayan lipazlardır.
b) Glikozidazlar. Bu serinin enzimlerinin biyokimyası, polimerlerin (polisakaritler ve oligosakaritler) glikozidik bağlarının yok edilmesinden oluşur. Örnekler: amilaz, sukraz, m altaz.
c) Peptidazlar, proteinlerin amino asitlere parçalanmasını katalize eden enzimlerdir. Peptidazlar, pepsinler, tripsin, kimotripsin, karboksipeptidaz gibi enzimleri içerir.
d) Amidazlar - bölünmüş amid bağları. Örnekler: arginaz, üreaz, glutaminaz, vb. Ornitin döngüsünde birçok amidaz enzimi oluşur.
4. Liyazlar, işlev olarak hidrolazlara benzer enzimlerdir, ancak moleküllerdeki bağların bölünmesi sırasında su tüketilmez. Bu sınıftaki enzimler her zaman örneğin B1 veya B6 vitaminleri şeklinde protein olmayan bir kısım içerir.
a) Dekarboksilazlar. Bu enzimler C-C bağı üzerinde etkilidir. Örneklerglutamat dekarboksilaz veya piruvat dekarboksilaz görevi görür.
b) Hidratazlar ve dehidratazlar, C-O bağlarını ayırma reaksiyonunu katalize eden enzimlerdir.
c) Amidin-liyazlar - C-N bağlarını yok eder. Örnek: arginin süksinat liyaz.
d) P-O liyazı. Bu tür enzimler, kural olarak, fosfat grubunu substrat maddesinden ayırır. Örnek: adenilat siklaz.
Enzimlerin biyokimyası yapılarına dayanır
Her enzimin yetenekleri, kendine özgü, benzersiz yapısıyla belirlenir. Bir enzim her şeyden önce bir proteindir ve yapısı ve katlanma derecesi, işlevini belirlemede belirleyici bir rol oynar.
Her biyokatalizör, sırayla birkaç bağımsız işlevsel alana bölünmüş aktif bir merkezin varlığı ile karakterize edilir:
1) Katalitik merkez, enzimin substrata bağlandığı proteinin özel bir bölgesidir. Protein molekülünün yapısına bağlı olarak, katalitik merkez, bir anahtara kilitle aynı şekilde substrata uyması gereken çeşitli biçimler alabilir. Böyle karmaşık bir yapı, enzimatik proteinin neden üçüncül veya dördüncül durumda olduğunu açıklar.
2) Adsorpsiyon merkezi - "tutucu" görevi görür. Burada öncelikle enzim molekülü ile substrat molekülü arasında bir bağlantı vardır. Bununla birlikte, adsorpsiyon merkezi tarafından oluşturulan bağlar çok zayıftır, bu da katalitik reaksiyonun bu aşamada tersine çevrilebilir olduğu anlamına gelir.
3) Allosterik merkezler şu şekilde yerleştirilebilir:aktif bölgede ve bir bütün olarak enzimin tüm yüzeyi üzerinde. Görevleri enzimin işleyişini düzenlemektir. Düzenleme inhibitör moleküller ve aktivatör moleküller yardımıyla gerçekleşir.
Aktivatör proteinler enzim molekülüne bağlanarak çalışmalarını hızlandırır. İnhibitörler, aksine, katalitik aktiviteyi inhibe eder ve bu iki şekilde meydana gelebilir: ya molekül, enzimin aktif bölgesi bölgesindeki allosterik bölgeye bağlanır (rekabetçi inhibisyon) veya proteinin başka bir bölgesine bağlanır. (rekabetçi olmayan inhibisyon). Rekabetçi inhibisyon daha etkili olarak kabul edilir. Sonuçta bu, substratın enzime bağlanma yerini kapatır ve bu işlem ancak inhibitör molekülün şekli ile aktif merkezin neredeyse tamamen çakışması durumunda mümkündür.
Bir enzim genellikle sadece amino asitlerden değil, aynı zamanda diğer organik ve inorganik maddelerden de oluşur. Buna göre, apoenzim izole edilir - protein kısmı, koenzim - organik kısım ve kofaktör - inorganik kısım. Koenzim, karbonhidratlar, yağlar, nükleik asitler, vitaminler ile temsil edilebilir. Buna karşılık, kofaktör çoğunlukla yardımcı metal iyonlarıdır. Enzimlerin aktivitesi yapısı ile belirlenir: bileşimi oluşturan ek maddeler katalitik özellikleri değiştirir. Farklı enzim türleri, yukarıdaki tüm karmaşık oluşum faktörlerinin bir kombinasyonunun sonucudur.
Enzimlerin düzenlenmesi
Enzimler biyolojik olarak aktif maddeler olarak vücut için her zaman gerekli değildir. Enzimlerin biyokimyası, aşırı kataliz durumunda canlı bir hücreye zarar verebilecek şekildedir. Enzimlerin vücut üzerindeki zararlı etkilerini önlemek için çalışmalarını bir şekilde düzenlemek gerekir.
T. Enzimler protein yapısında oldukları için yüksek sıcaklıklarda kolayca yok edilirler. Denatürasyon süreci tersine çevrilebilir, ancak maddelerin işleyişini önemli ölçüde etkileyebilir.
pH ayrıca düzenlemede büyük rol oynar. Enzimlerin en yüksek aktivitesi, kural olarak, nötr pH değerlerinde (7.0-7.2) gözlenir. Sadece asidik ortamda veya sadece alkali ortamda çalışan enzimler de vardır. Böylece hücre lizozomlarında, hidrolitik enzimlerin aktivitesinin maksimum olduğu düşük bir pH korunur. Çevrenin zaten nötre daha yakın olduğu sitoplazmaya yanlışlıkla girerlerse, aktiviteleri azalacaktır. "Kendi kendini yemeye" karşı böyle bir koruma, hidrolazların çalışmasının özelliklerine dayanmaktadır.
Enzimlerin bileşiminde koenzim ve kofaktörün öneminden bahsetmeye değer. Vitaminlerin veya metal iyonlarının varlığı, belirli spesifik enzimlerin işleyişini önemli ölçüde etkiler.
Enzim terminolojisi
Vücudun tüm enzimleri genellikle herhangi bir sınıfa ait olmalarının yanı sıra reaksiyona girdikleri substrata göre adlandırılır. Bazen sistematik terminolojiye göre isimde bir değil iki substrat kullanılır.
Bazı enzimlerin isimlerine örnekler:
- Karaciğer enzimleri: laktat-dehidrojenaz, glutamat dehidrojenaz.
- Enzimin tam sistematik adı: laktat-NAD+-oksidoredükt-az.
Adlandırma kurallarına uymayan önemsiz isimler de vardır. Örnekler sindirim enzimleridir: tripsin, kimotripsin, pepsin.
Enzim sentez süreci
Enzimlerin işlevleri genetik düzeyde belirlenir. Bir molekül genel olarak bir protein olduğundan, sentezi transkripsiyon ve çeviri işlemlerini tam olarak tekrarlar.
Enzimlerin sentezi aşağıdaki şemaya göre gerçekleşir. Önce DNA'dan istenen enzim hakkında bilgi okunur ve bunun sonucunda mRNA oluşur. Messenger RNA, enzimi oluşturan tüm amino asitleri kodlar. Enzimlerin düzenlenmesi DNA düzeyinde de gerçekleşebilir: katalizlenen reaksiyonun ürünü yeterliyse gen transkripsiyonu durur ve bunun tersi de bir ürüne ihtiyaç varsa transkripsiyon işlemi etkinleştirilir.
mRNA hücrenin sitoplazmasına girdikten sonra bir sonraki aşama başlar - çeviri. Endoplazmik retikulumun ribozomlarında, peptit bağlarıyla bağlanan amino asitlerden oluşan bir birincil zincir sentezlenir. Ancak birincil yapıdaki protein molekülü henüz enzimatik işlevlerini yerine getiremez.
Enzimlerin aktivitesi proteinin yapısına bağlıdır. Aynı ER'de, önce ikincil ve daha sonra üçüncül yapıların oluşması sonucu protein bükülmesi meydana gelir. Bazı enzimlerin sentezi bu aşamada zaten durur, ancak katalitik aktiviteyi etkinleştirmek için genellikle gereklidir.koenzim ve kofaktör eklenmesi.
Endoplazmik retikulumun belirli bölgelerinde enzimin organik bileşenleri eklenir: monosakkaritler, nükleik asitler, yağlar, vitaminler. Bazı enzimler koenzim olmadan çalışamazlar.
Kofaktör, proteinin Kuaterner yapısının oluşumunda çok önemli bir rol oynar. Enzimlerin bazı işlevleri ancak protein etki alanı organizasyonuna ulaştığında kullanılabilir. Bu nedenle, birkaç protein globülü arasındaki bağlantı bağlantısının bir metal iyonu olduğu bir kuaterner yapının varlığı onlar için çok önemlidir.
Enzimlerin çoklu formları
Aynı reaksiyonu katalize eden, ancak bazı parametrelerde birbirinden farklı olan birkaç enzime sahip olmanın gerekli olduğu durumlar vardır. Örneğin bir enzim 20 derecede çalışabilir ama 0 derecede artık fonksiyonlarını yerine getiremez. Düşük ortam sıcaklıklarında böyle bir durumda canlı bir organizma ne yapmalıdır?
Bu problem, aynı reaksiyonu katalize eden, ancak farklı koşullar altında çalışan birkaç enzimin aynı anda bulunmasıyla kolayca çözülür. İki tür çoklu enzim formu vardır:
- İzoenzimler. Bu tür proteinler farklı genler tarafından kodlanır, farklı amino asitlerden oluşur, ancak aynı reaksiyonu katalize eder.
- Gerçek çoğul biçimler. Bu proteinler aynı genden kopyalanır, ancak pep titler ribozomlarda değiştirilir. Çıktı, aynı enzimin çeşitli biçimleridir.
BSonuç olarak, çoklu formların birinci türü genetik düzeyde, ikinci tür ise çeviri sonrası düzeyde oluşur.
Enzimlerin önemi
Tıpta enzimlerin kullanımı, maddelerin zaten doğru miktarlarda olduğu yeni ilaçların salınımına indirgenmiştir. Bilim adamları henüz vücuttaki eksik enzimlerin sentezini uyarmanın bir yolunu bulamadılar, ancak bugün eksikliklerini geçici olarak telafi edebilecek ilaçlar yaygın olarak bulunuyor.
Hücredeki farklı enzimler, çok çeşitli yaşamı sürdüren reaksiyonları katalize eder. Bu enizmlerden biri, nükleaz grubunun temsilcileridir: endonükleazlar ve eksonükleazlar. Görevleri, hücrede sabit bir nükleik asit seviyesini korumak, hasarlı DNA ve RNA'yı çıkarmaktır.
Kan pıhtılaşması gibi bir fenomeni unutmayın. Etkili bir koruma önlemi olan bu işlem, bir takım enzimlerin kontrolü altındadır. Ana olan, aktif olmayan protein fibrinojeni aktif fibrine dönüştüren trombindir. İpleri, damarın hasar gördüğü yeri tıkayan ve böylece aşırı kan kaybını önleyen bir tür ağ oluşturur.
Enzimler şarap yapımında, bira yapımında, birçok fermente süt ürününün elde edilmesinde kullanılır. Maya, glikozdan alkol elde etmek için kullanılabilir, ancak bu işlemin başarılı akışı için ondan bir ekstrakt yeterlidir.
Bilmediğin ilginç gerçekler
- Vücudun tüm enzimlerinin devasa bir kütlesi vardır - 5000'den1000000 Evet. Bunun nedeni molekülde protein bulunmasıdır. Karşılaştırma için: glikozun moleküler ağırlığı 180 Da'dır ve karbondioksit sadece 44 Da'dır.
- Bugüne kadar, çeşitli organizmaların hücrelerinde bulunan 2000'den fazla enzim keşfedilmiştir. Ancak bu maddelerin çoğu henüz tam olarak anlaşılamamıştır.
- Etkili çamaşır deterjanları üretmek için enzim aktivitesi kullanılır. Burada enzimler vücuttaki görevi görür: organik maddeleri parçalarlar ve bu özellik lekelere karşı mücadelede yardımcı olur. 50 dereceden yüksek olmayan bir sıcaklıkta benzer bir çamaşır tozu kullanılması tavsiye edilir, aksi takdirde denatürasyon işlemi meydana gelebilir.
- İstatistiklere göre, dünyadaki insanların %20'si enzimlerden herhangi birinin eksikliğinden muzdarip.
- Enzimlerin özellikleri çok uzun zamandır biliniyordu, ancak sadece 1897'de insanlar mayanın kendisinin değil, hücrelerinden elde edilen özütün şekeri alkole fermente etmek için kullanılabileceğini fark etti.
